Structure and function of phospholiphase A2
Structure and function of phospholiphase A2
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磷脂相A2的结构和功能
DOI：
10.1007/3-540-10961-7_3
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发表时间：
1981
影响因子：
--
通讯作者：
G. Haas
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
H. Verheij;A. J. Slotboom;G. Haas
磷脂酶As（EC 3.1. 1.4)在自然界中广泛分布，在细胞内和细胞外都有发现（参见Shen和Law 1979;货车den Bosch 1980的综述）。在这篇综述中，我们将把自己局限于细胞外磷脂酶，这是丰富的胰腺组织和毒液的蛇和节肢动物1。然而，如不含PLA的豚鼠胰腺所示，可能会发生胰腺炎。据报道，存在两种对磷酸甘油酯具有异常活性的脂肪酶（白色等人，1971; Durand等人，1978; Fauvel等人，1981）。无论来源如何，酶都很小（摩尔）。重量14 000为单体形式）水溶性蛋白质。与所有脂解酶一样，它能够水解单体底物分子，但其全部活性仅在某些脂-水界面存在时才变得明显。在速度与衬底浓度的曲线图中观察到断裂。
Phospholipases As (EC 3.1. 1.4) are wide spread in Nature and are found both within and without the cell (see for reviews Shen and Law 1979; van den Bosch 1980). In this review we will confine ourselves to the extracellular phospholipases which are abundant in pancreatic tissue and in the venom of snakes and arthropods 1. Exceptions may, however, occur as is exemplified by guinea pig pancreas which does not contain PLA. In lieu two lipases which are unusually active on phosphoglycerides (White et al. 1971; Durand et al. 1978; Fauvel et al. 1981) have been reported to be present. Irrespective of the source, the enzyme is a small (mol. wt. 14 000 for the monomeric form) water-soluble protein. Like all lipolytic enzymes it is able to hydrolyze monomeric substrate molecules, but its full activity only becomes evident in the presence of certain lipid-water interfaces. A break is observed in plots of velocity vs. substrate concentra-
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E. Dennis
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