An archaeal homolog of proteasome assembly factor functions as a proteasome activator.
An archaeal homolog of proteasome assembly factor functions as a proteasome activator.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0060294
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发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Kato K
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kumoi K;Satoh T;Murata K;Hiromoto T;Mizushima T;Kamiya Y;Noda M;Uchiyama S;Yagi H;Kato K
真核生物20 S蛋白酶体的组装是一个有序的过程，涉及几种蛋白质作为蛋白酶体组装因子，包括PAC 1-PAC 2，但古细菌20 S蛋白酶体亚基可以自发组装成活性圆柱形结构。最近的生物信息学分析鉴定了古细菌PAC 1-PAC 2同源物PbaA和PbaB。然而，目前还不清楚这种组装因子样蛋白质是否在古细菌蛋白酶体亚基的编排中发挥不可或缺的作用。我们发现，PbaB形成一个同源四聚体，并发挥双重功能，作为一个ATP-非依赖性蛋白酶体激活剂和分子伴侣，通过其触手样的C-末端片段。我们的研究结果提供了深入了解蛋白酶体激活剂和组装因子之间的分子进化关系。
Assembly of the eukaryotic 20S proteasome is an ordered process involving several proteins operating as proteasome assembly factors including PAC1-PAC2 but archaeal 20S proteasome subunits can spontaneously assemble into an active cylindrical architecture. Recent bioinformatic analysis identified archaeal PAC1-PAC2 homologs PbaA and PbaB. However, it remains unclear whether such assembly factor-like proteins play an indispensable role in orchestration of proteasome subunits in archaea. We revealed that PbaB forms a homotetramer and exerts a dual function as an ATP-independent proteasome activator and a molecular chaperone through its tentacle-like C-terminal segments. Our findings provide insights into molecular evolution relationships between proteasome activators and assembly factors.
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