Desmosome Signaling
Desmosome Signaling
复制标题
桥粒信号传导
DOI：
--
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发表时间：
2005
影响因子：
4.8
通讯作者：
D. Rubenstein
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
P. Berkowitz;P. Hu;Zhi Liu;L. Diaz;J. Enghild;M. Chua;D. Rubenstein
在人类自身免疫性水疱疾病寻常型天疱疮（PV）中，致病抗体结合桥粒钙粘蛋白-3 (dsg3)，引起表皮细胞-细胞脱离（棘层溶解）。致病性PV dsg3自身抗体用于在人角质形成细胞培养中启动桥粒信号传导。热休克蛋白27 （HSP27）和p38MAPK被鉴定为响应PV IgG的快速磷酸化蛋白。抑制p38MAPK活性可阻止PV igg诱导的HSP27磷酸化、角蛋白丝缩回和肌动蛋白重组。这些观察结果表明，PV IgG结合dsg3激活桥胞体信号转导级联，导致(i) p38MAPK和HSP27磷酸化和（ii）细胞骨架重组，支持PV IgG诱导棘层溶解的信号传导机制作用。通过抑制p38MAPK和HSP27磷酸化靶向桥粒信号传导可能为PV和其他桥粒相关的水疱疾病提供新的治疗方法。
In the human autoimmune blistering disease pemphigus vulgaris (PV) pathogenic antibodies bind the desmosomal cadherin desmoglein-3 (dsg3), causing epidermal cell-cell detachment (acantholysis). Pathogenic PV dsg3 autoantibodies were used to initiate desmosome signaling in human keratinocyte cell cultures. Heat shock protein 27 (HSP27) and p38MAPK were identified as proteins rapidly phosphorylated in response to PV IgG. Inhibition of p38MAPK activity prevented PV IgG-induced HSP27 phosphorylation, keratin filament retraction, and actin reorganization. These observations suggest that PV IgG binding to dsg3 activates desmosomal signal transduction cascades leading to (i) p38MAPK and HSP27 phosphorylation and (ii) cytoskeletal reorganization, supporting a mechanistic role for signaling in PV IgG-induced acantholysis. Targeting desmosome signaling via inhibition of p38MAPK and HSP27 phosphorylation may provide novel treatments for PV and other desmosome-associated blistering diseases.
高钒酸盐介导的角蛋白 8 和 19 通过 p38 丝裂原激活蛋白激酶依赖性途径的酪氨酸磷酸化。
影响因子：
4
作者：
Feng,L;Zhou,X;Liao,J;Omary,MB
通讯作者：
Omary,MB
DOI：
10.1016/s0021-9258(20)80512-2
发表时间：
1993-11
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
J. Lavoie;E. Hickey;L. Weber;J. Landry
通讯作者：
J. Lavoie;E. Hickey;L. Weber;J. Landry
影响因子：
3.5
作者：
Keith, D;Armstrong, B;Hughes, AE
通讯作者：
Hughes, AE