Additional evidence for an eight-transmembrane-domain topology for Caenorhabditis elegans and human presenilins.
Additional evidence for an eight-transmembrane-domain topology for Caenorhabditis elegans and human presenilins.
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秀丽隐杆线虫和人类早老素的八跨膜结构域拓扑的额外证据。
DOI：
10.1073/pnas.95.12.7109
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发表时间：
1998
影响因子：
11.1
通讯作者：
Greenwald,I
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Li,X;Greenwald,I
早老素与阿尔茨海默病的发生有关，并在发育过程中促进LIN-12/Notch活性。所有早老蛋白都有多个疏水区域，理论上可以跨越一个膜，对膜拓扑结构的描述是推断早老蛋白功能机制的关键一步。以前，我们提出了一个八跨膜结构域的早老素模型，基于对秀丽隐杆线虫SEL-12早老素的研究。在这里，我们描述的实验，支持的观点，SEL-12的两个疏水区域的功能作为第七和第八跨膜结构域。此外，我们已经表明，人早老素1的行为像SEL-12早老素时，我们的方法进行分析。我们的研究结果提供了额外的实验支持早老素拓扑结构的八跨膜结构域模型。
Presenilins have been implicated in the genesis of Alzheimer’s disease and in facilitating LIN-12/Notch activity during development. All presenilins have multiple hydrophobic regions that could theoretically span a membrane, and a description of the membrane topology is a crucial step toward deducing the mechanism of presenilin function. Previously, we proposed an eight-transmembrane-domain model for presenilin, based on studies of theCaenorhabditis elegansSEL-12 presenilin. Here, we describe experiments that support the view that two of the hydrophobic regions of SEL-12 function as the seventh and eighth transmembrane domains. Furthermore, we have shown that human presenilin 1 behaves like SEL-12 presenilin when analyzed by our methods. Our results provide additional experimental support for the eight-transmembrane-domain model of presenilin topology.
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关于培养细胞和组织中早老素蛋白的虚假内切蛋白水解加工。
DOI：
10.1073/pnas.94.25.14031
发表时间：
1997
影响因子：
11.1
作者：
N. Dewji;Chau Do;A. J. Scheetz;A. Nairn
通讯作者：
A. Nairn
DOI：
10.1016/s0021-9258(19)61980-0
发表时间：
1994-11
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
E. Lee;C. Manoil
通讯作者：
E. Lee;C. Manoil
早老素、β 淀粉样蛋白和阿尔茨海默病
影响因子：
82.9
作者：
B. Lamb
通讯作者：
B. Lamb
DOI：
10.1073/pnas.94.25.14025
发表时间：
1997-12-09
影响因子：
11.1
作者：
Dewji, NN;Singer, SJ
通讯作者：
Singer, SJ
影响因子：
4.8
作者：
DeStrooper, B;Beullens, M;VanLeuven, F
通讯作者：
VanLeuven, F