Talin binds to actin and promotes filament nucleation
Talin binds to actin and promotes filament nucleation
复制标题
Talin 与肌动蛋白结合并促进丝成核
DOI：
10.1016/0014-5793(91)80681-r
复制
发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
G. Isenberg
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Kaufmann;T. Piekenbrock;W. H. Goldmann;M. Bärmann;G. Isenberg
血小板踝蛋白在体外与肌动蛋白结合，因此是一种肌动蛋白结合蛋白。通过四种不同的无干扰测定条件（荧光、光漂白后的荧光恢复、（FRAP）、动态光散射和 DNase-I 抑制），我们发现 talin 促进细丝成核，提高细丝数量浓度并增加肌动蛋白聚合的净速率，但对细丝伸长没有抑制作用。根据 G 缓冲液条件下的荧光滴定测定，talin 与肌动蛋白的最大摩尔比为 1:3。总结合常数约为 0.25 μM。
Platelet talin binds to actin in vitro and hence is an actin binding protein. By four different non‐interfering assay conditions (fluorescence, fluorescence recovery after photobleaching, (FRAP), dynamic light scattering and DNase‐I inhibition) we show that talin promotes filament nucleation, raises the filament number concentration and increases the net rate of actin polymerization but has no inhibitory effect on filament elongation. Binding of talin to actin occurs at a maximal molar ratio of 1:3 as determined by fluorescencetitration under G‐buffer conditions. The overall binding constant was ≈ 0.25 μM.
DOI：
10.1016/0006-291x(80)91175-4
发表时间：
1980-01-01
影响因子：
3.1
作者：
MACLEANFLETCHER, S;POLLARD, TD
通讯作者：
POLLARD, TD