Structural basis for methyl transfer by a radical SAM enzyme.
Structural basis for methyl transfer by a radical SAM enzyme.
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自由基 SAM 酶进行甲基转移的结构基础。
DOI：
10.1126/science.1205358
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发表时间：
2011-05-27
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Rosenzweig AC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Boal AK;Grove TL;McLaughlin MI;Yennawar NH;Booker SJ;Rosenzweig AC
自由基SAM(RS)酶R1mN和CFR甲基化23S核糖体RNA，修饰腺苷2503的C2或C8位置。甲基通过两步序列安装，涉及SAM对保守的半胱氨酸残基(R1mN Cys 355)的初始甲基化。甲基转移到底物需要第二个等量的SAM的还原裂解。R1mN和RlmN与SAM的晶体结构表明，SAM的单个分子配位于[4Fe-4S]团簇。残基Cys355是S甲基化的，位于SAM甲基的近端，表明参与初始甲基转移的SAM是在同一位置结合的。因此，RlmN以结构经济性完成其复杂的反应，在单个位置利用SAM的两个最重要的反应性。
The radical SAM (RS) enzymes RlmN and Cfr methylate 23S ribosomal RNA, modifying the C2 or C8 position of adenosine 2503. The methyl groups are installed by a two-step sequence involving initial methylation of a conserved Cys residue (RlmN Cys 355) by SAM. Methyl transfer to the substrate requires reductive cleavage of a second equivalent of SAM. Crystal structures of RlmN and RlmN with SAM show that a single molecule of SAM coordinates the [4Fe-4S] cluster. Residue Cys 355 is S-methylated and located proximal to the SAM methyl group, suggesting that SAM involved in the initial methyl transfer binds at the same site. Thus, RlmN accomplishes its complex reaction with structural economy, harnessing the two most important reactivities of SAM within a single site.
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