Promiscuous substrate recognition in folding and assembly activities of the trigger factor chaperone.
Promiscuous substrate recognition in folding and assembly activities of the trigger factor chaperone.
复制标题
DOI：
10.1016/j.cell.2009.07.044
复制
发表时间：
2009-09-04
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Hendrickson WA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Martinez-Hackert E;Hendrickson WA
触发因子(TF)是一种分子伴侣，它与细菌核糖体结合，在那里它与新生的链接触，但TF在胞浆中也大量存在，在那里它的活性不太好表征。体外研究表明，转铁蛋白能促进蛋白质的折叠。我们在这里发现，无核糖体的转铁蛋白稳定地与大量全长蛋白质的错误折叠结合并从错误折叠中拯救出来。我们鉴定了这个胞质大肠杆菌Tf底物蛋白质组的170多个成员，包括核糖体蛋白S7。我们分析了从海洋热水菌中分离得到的Tf：S7配合物的生化性质，并确定了它的晶体结构。这是第一个杂交性伴侣蛋白与生理底物蛋白质的复合体的原子级结构。该复合体的结构揭示了转铁蛋白识别底物的分子基础，揭示了转铁蛋白如何促进蛋白质折叠，并暗示了转铁蛋白在蛋白质复合体的生物发生中的作用。
Trigger factor (TF) is a molecular chaperone that famously binds to bacterial ribosomes where it contacts emerging nascent chains, but TF is also abundant free in the cytosol where its activity is less well characterized. In vitro studies show that TF promotes protein refolding. We find here that ribosome-free TF stably associates with and rescues from misfolding a large repertoire of full-length proteins. We identify over 170 members of this cytosolic Escherichia coli TF substrate proteome, including ribosomal protein S7. We analyzed the biochemical properties of a TF:S7 complex from Thermotoga maritima and determined its crystal structure. This is the first atomic-level structure of a promiscuous chaperone in complex with a physiological substrate protein. The structure of the complex reveals the molecular basis of substrate recognition by TF, indicates how TF could accelerate protein folding and suggests a role for TF in the biogenesis of protein complexes.
登录
查看更多内容
影响因子：
64.8
作者：
LASKEY, RA;HONDA, BM;FINCH, JT
通讯作者：
FINCH, JT
影响因子：
3.6
作者：
Deuerling, E;Patzelt, H;Bukau, B
通讯作者：
Bukau, B
影响因子：
3.6
作者：
Hage, AE;Alix, JH
通讯作者：
Alix, JH
影响因子：
64.8
作者：
Ferbitz, L;Maier, T;Ban, N
通讯作者：
Ban, N
影响因子：
4.8
作者：
Hoffmann, A;Merz, F;Bukau, B
通讯作者：
Bukau, B