A model for actin polymerization and the kinetic effects of ATP hydrolysis.
A model for actin polymerization and the kinetic effects of ATP hydrolysis.
复制标题
肌动蛋白聚合模型和 ATP 水解的动力学效应。
DOI：
10.1073/pnas.82.21.7207
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发表时间：
1985
影响因子：
11.1
通讯作者：
E. Korn
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
D. Pantaloni;T. L. Hill;M. Carlier;E. Korn
提出了一个肌动蛋白聚合的模型，其中肌动蛋白丝的伸长速率取决于是否腺苷5 '-三磷酸或腺苷5'-二磷酸结合到丝的两个末端亚基。该模型定量地解释了微丝伸长动力学的实验数据，并解释了ATP水解对肌动蛋白聚合的影响。
A model for actin polymerization is proposed in which the rate of elongation of actin filaments depends on whether adenosine 5'-triphosphate or adenosine 5'-diphosphate is bound to the two terminal subunits of the filament. This model accounts quantitatively for the experimental data on the kinetics of filament elongation and explains the effect of ATP hydrolysis on actin polymerization.