IN VITRO STUDIES ON THE PHOTOSENSITIZED OXIDATION OF LENS PROTEINS BY PORPHYRINS
IN VITRO STUDIES ON THE PHOTOSENSITIZED OXIDATION OF LENS PROTEINS BY PORPHYRINS
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卟啉光敏氧化晶状体蛋白的体外研究
DOI：
--
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发表时间：
1987
影响因子：
3.3
通讯作者：
J. Dillon
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Roberts;J. Dillon
摘要在生物系统中，由于卟啉代谢异常(尿卟啉-URO)或用于某些肿瘤的诊断或光动力学治疗，包括眼内肿瘤(血卟啉-HP和‘血卟啉衍生物’-HPD)和Mesotetra(P-磺基苯基)卟啉-TPPs，它们可能被引入眼内，是有效的光敏剂。我们一直在研究这些药物在眼睛晶状体中潜在的光毒性副作用。包裹在人类晶状体中的是一种可溶性蛋白质晶体蛋白的混合物。由于蛋白质在晶状体中的周转很少，任何光敏修饰都会积累，并可能导致晶状体混浊。为了评价不同的卟啉诱导这种损伤的可能性，在小牛晶状体蛋白(2 mg m−1)的存在下，一系列的卟啉被光解(透过率大于2 95 nm)。在所有药物存在的情况下，光解的晶状体蛋白观察到明显的光聚合和组氨酸破坏。我们发现，下列卟啉类化合物诱导这种损伤的相对有效性为：URO=TPPS，HPD=Hp。单线态氧猝灭剂叠氮化物和自由基清除剂青霉胺都能减少这种对晶状体蛋白质的光敏氧化损伤。TPP与晶状体蛋白显著结合，这种结合导致该蛋白的构象变化。
Abstract Porphyrins, which may be introduced into the eye as a result of abnormal porphyrin metabolism (uroporphyrin–Uro) or when used in the diagnosis or photodynamic therapy of certain tumors, including intraocular tumors (hematoporphyrin–Hp and‘hematoporphyrin derivative’–Hpd and mesotetra(P‐sulfonatophenyl)porphyrin–TPPS) are efficient photosensitizers in biological systems. We have been studying the potential phototoxic side effects of these drugs in the lens of the eye. Encapsulated in the human lens is a mixture of soluble protein crystallins. With little turnover of protein in the lens, any photosensitized modifications will accumulate and may result in an opacification of the lens. To evaluate the potential of different porphyrins to induce such damage, a series of porphyrins were photolyzed (transmission above 295 nm) in the presence of calf lens protein (2 mg m−1). Marked photopolymerization and histidine destruction were observed for the lens protein photolyzed in the presence of all of the drugs. We have found that the relative effectiveness of the following porphyrins to induce that damage is: Uro = TPPS Hpd = Hp. Both the singlet oxygen quencher, azide, and the free radical scavenger, penicillamine, decrease this photosensitized oxidative damage to lens protein. TPPS binds significantly to lens protein and this binding leads to conformational changes in that protein.
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