Oxidative protein folding in eukaryotes: mechanisms and consequences.
Oxidative protein folding in eukaryotes: mechanisms and consequences.
复制标题
真核生物中的氧化蛋白折叠：机制和后果。
DOI：
10.1083/jcb.200311055
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发表时间：
2004-02-02
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Weissman JS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tu BP;Weissman JS
内质网（ER）提供了一个高度优化的氧化蛋白质折叠的环境。而不是依赖于小分子氧化剂，如谷胱甘肽，现在很清楚，二硫键的形成是由蛋白质继电器涉及Ero 1，一种新的保守的FAD依赖性酶，和蛋白质二硫键异构酶（PDI）; Ero 1被氧化的分子氧，反过来作为一个特定的氧化剂的PDI，然后直接氧化折叠蛋白质中的二硫键。在为二硫键形成提供强大驱动力的同时，使用分子氧作为末端电子受体可以通过产生活性氧和氧化型谷胱甘肽导致氧化应激。Ero 1 p如何区分许多不同的PDI相关蛋白，以及细胞如何最大限度地减少Ero 1的氧化损伤的影响仍然是重要的开放性问题。
The endoplasmic reticulum (ER) provides an environment that is highly optimized for oxidative protein folding. Rather than relying on small molecule oxidants like glutathione, it is now clear that disulfide formation is driven by a protein relay involving Ero1, a novel conserved FAD-dependent enzyme, and protein disulfide isomerase (PDI); Ero1 is oxidized by molecular oxygen and in turn acts as a specific oxidant of PDI, which then directly oxidizes disulfide bonds in folding proteins. While providing a robust driving force for disulfide formation, the use of molecular oxygen as the terminal electron acceptor can lead to oxidative stress through the production of reactive oxygen species and oxidized glutathione. How Ero1p distinguishes between the many different PDI-related proteins and how the cell minimizes the effects of oxidative damage from Ero1 remain important open questions.
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