Structural insights into histone lysine demethylation.
Structural insights into histone lysine demethylation.
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DOI：
10.1016/j.sbi.2010.09.006
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发表时间：
2010-12
影响因子：
6.8
通讯作者：
Yu H
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hou H;Yu H
组蛋白尾部的翻译后修饰是调节不同细胞过程的关键表观遗传标记。组蛋白赖氨酸甲基化激活或抑制转录，取决于这些修饰的位置和程度。两类组蛋白赖氨酸去甲基酶可以去除组蛋白甲基化。赖氨酸脱甲基酶1(KDM1，也称为LSD1)是一种含有黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)的酶，可消除单甲基化/双甲基化。组蛋白去甲基酶的Jumonji C末端结构域(JmjC)家族使用Fe2+和α-酮戊二酸作为辅因子来去除所有甲基化状态。结构研究提供了对组蛋白去甲基酶的整体结构、催化机制和底物专一性的见解。在这里，我们回顾了这些激动人心的进展，在结构生物学的组蛋白去甲基酶，并讨论了一般原则适用于其他组蛋白修饰酶。
Posttranslational modifications of histone tails are critical epigenetic marks that regulate diverse cellular processes. Histone lysine methylation activates or represses transcription, depending on the site and degree of these modifications. Two classes of histone lysine demethylases remove histone methylation. Lysine demethylase 1 (KDM1, also known as LSD1) is a flavin adenine dinucleotide (FAD)-containing enzyme that removes mono-/di-methylation. The Jumonji C-terminal domain (JmjC) family of histone demethylases uses Fe2+ and α-ketoglutarate as cofactors to remove all methylation states. Structural studies have provided insights into the overall architecture, the catalytic mechanism, and the substrate specificity of histone demethylases. Here, we review these exciting advances in the structure biology of histone demethylases and discuss the general principles applicable to other histone-modifying enzymes.
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影响因子：
64.5
作者：
Chen, Zhongzhou;Zang, Jianye;Zhang, Gongyi
通讯作者：
Zhang, Gongyi
影响因子：
64.5
作者：
Garcia-Bassets, Ivan;Kwon, Young-Soo;Rosenfeld, Michael G.
通讯作者：
Rosenfeld, Michael G.
影响因子：
56.9
作者：
Huang, Y;Fang, J;Xu, RM
通讯作者：
Xu, RM
影响因子：
64.8
作者：
Lee, MG;Wynder, C;Shiekhattar, R
通讯作者：
Shiekhattar, R
影响因子：
7.3
作者：
Hamada, Shohei;Suzuki, Takayoshi;Miyata, Naoki
通讯作者：
Miyata, Naoki