Laser-Initiated Radical Trifluoromethylation of Peptides and Proteins: Application to Mass-Spectrometry-Based Protein Footprinting.
Laser-Initiated Radical Trifluoromethylation of Peptides and Proteins: Application to Mass-Spectrometry-Based Protein Footprinting.
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DOI：
10.1002/anie.201706697
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发表时间：
2017-11-06
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Gross ML
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cheng M;Zhang B;Cui W;Gross ML
我们描述了一种用于蛋白质足迹的新型激光引发自由基三氟甲基化，并建立了其广泛的残基覆盖范围。 •CF3 与 20 种常见氨基酸中的 18 种发生反应，包括 Gly、Ala、Ser、Thr、Asp、Glu，这些氨基酸与 •OH 相对“沉默”。这种新的足迹方法是材料三氟甲基化与药物化学、结构生物学和生物技术之间的桥梁。其在膜蛋白和肌红蛋白中的应用表明该方法对蛋白质构象变化和溶剂可及性敏感。我们报告了一种新颖的激光引发的蛋白质足迹三氟甲基化方法。三氟甲基自由基与 20 种常见氨基酸中的 18 种发生反应。这种高反应性自由基可以探测蛋白质的构象变化和溶剂可及性，从而充当具有高疏水性的“足迹”。这些结果对于三氟甲基化作为结构生物学工具的新应用来说是个好兆头。
We describe a novel, laser-initiated radical trifluoromethylation for protein footprinting and establish its broad residue coverage. •CF3 reacts with 18 of 20 common amino acids including Gly, Ala, Ser, Thr, Asp, Glu that are relatively “silent” with •OH. This new approach to footprinting is a bridge between trifluoromethylation in materials and medicinal chemistry and structural biology and biotechnology. Its application to a membrane protein and to myoglobin show that the approach is sensitive to protein conformational change and solvent accessibility. We report a novel, laser-initiated trifluoromethylation method for protein footprinting. The trifluoromethyl radical reacts with 18 of 20 common amino acids. This highly reactive radical can probe the conformational changes and the solvent accessibility of proteins, thus serving as a “footprinter” with high hydrophobicity. These results bode well for novel applications of trifluoromethylation as a structural-biology tool.
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