Structure-based mechanism for Na(+)/melibiose symport by MelB.
Structure-based mechanism for Na(+)/melibiose symport by MelB.
复制标题
MelB 的基于结构的 Na(+)/蜜二糖同向机制。
DOI：
10.1038/ncomms4009
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发表时间：
2014
影响因子：
16.6
通讯作者：
Guan, Lan
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ethayathulla, Abdul S.;Yousef, Mohammad S.;Amin, Anowarul;Leblanc, Gerard;Kaback, H. Ronald;Guan, Lan
细菌美利二糖渗透酶（MelB）属于糖苷-戊糖-己糖醛酸：阳离子同调体家族，是主要促进剂超家族（MFS）的一部分。关于糖苷-戊糖-己糖醛酸：阳离子同向转运体家族转运体和MFS中其他Na+偶联渗透体的结构信息一直缺乏，尽管有丰富的生化和生物物理数据可用。在这里，我们展示了鼠伤寒沙门氏菌MelBSt的两种构象的三维晶体结构，代表了MelBSt的向外部分封闭和向外非活性状态。MelB采用典型的MFS折叠，包含一个以前未发现的阳离子结合基序。三个保守的酸性残基形成Na+、Li+或H+的锥形阳离子结合位点，靠近糖结合位点。这两个共底物结合位点主要由氨基末端结构域的残基提供。这两种结构和功能数据提供了Na+/ melli二糖共配的机制见解。我们还假设了一般由MFS渗透催化的传递所必需的构象循环的结构基础。细菌同质转运体MelB用Na+、Li+或H+离子运输半乳糖苷。Ethayathulla等人以两种不同的构象呈现了MelB的晶体结构，首次从结构上深入了解了主要促进剂超家族的钠偶联渗透酶的转运机制。
The bacterial melibiose permease (MelB) belongs to the glycoside–pentoside–hexuronide:cation symporter family, a part of the major facilitator superfamily (MFS). Structural information regarding glycoside–pentoside–hexuronide:cation symporter family transporters and other Na+-coupled permeases within MFS has been lacking, although a wealth of biochemical and biophysical data are available. Here we present the three-dimensional crystal structures of Salmonella typhimurium MelBSt in two conformations, representing an outward partially occluded and an outward inactive state of MelBSt. MelB adopts a typical MFS fold and contains a previously unidentified cation-binding motif. Three conserved acidic residues form a pyramidal-shaped cation-binding site for Na+, Li+ or H+, which is in close proximity to the sugar-binding site. Both cosubstrate-binding sites are mainly contributed by the residues from the amino-terminal domain. These two structures and the functional data presented here provide mechanistic insights into Na+/melibiose symport. We also postulate a structural foundation for the conformational cycling necessary for transport catalysed by MFS permeases in general. The bacterial symporter MelB transports galactosides with Na+, Li+ or H+ ions. Ethayathulla et al. present crystal structures of MelB in two distinct conformations, providing the first structural insights into the transport mechanism of a sodium-coupled permease of the major facilitator superfamily.
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影响因子：
2.9
作者：
Bas, Delphine C.;Rogers, David M.;Jensen, Jan H.
通讯作者：
Jensen, Jan H.
DOI：
10.1073/pnas.1008649107
发表时间：
2010-12-21
影响因子：
11.1
作者：
Granell, Meritxell;Leon, Xavier;Lorenz-Fonfria, Victor A.
通讯作者：
Lorenz-Fonfria, Victor A.
影响因子：
4.8
作者：
Guan, L;Sahin-Tóth, M;Kaback, HR
通讯作者：
Kaback, HR
DOI：
10.1107/s0907444909052925
发表时间：
2010-02
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Adams PD;Afonine PV;Bunkóczi G;Chen VB;Davis IW;Echols N;Headd JJ;Hung LW;Kapral GJ;Grosse-Kunstleve RW;McCoy AJ;Moriarty NW;Oeffner R;Read RJ;Richardson DC;Richardson JS;Terwilliger TC;Zwart PH
通讯作者：
Zwart PH
DOI：
10.1073/pnas.102178299
发表时间：
2002-05-14
影响因子：
11.1
作者：
Guan, L;Sahin-Tóth, M;Kaback, HR
通讯作者：
Kaback, HR