Rigor to post-rigor transition in myosin V: link between the dynamics and the supporting architecture.
Rigor to post-rigor transition in myosin V: link between the dynamics and the supporting architecture.
复制标题
肌球蛋白 V 的严格性到后严格性转变：动力学与支持架构之间的联系。
DOI：
10.1016/j.str.2010.01.019
复制
发表时间：
2010
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Thirumalai,D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tehver,Riina;Thirumalai,D
从肌动蛋白ATP结合后的脱离动力学是肌球蛋白V的反应周期中的一个关键步骤。我们发现，一个网络的残基，构成变构接线图（AWD），触发僵硬（R）后僵硬（PR）的过渡，跨越ATP和肌动蛋白结合区域的关键结构元素。几个残基位于33个残基的螺旋（H18）、P环和开关I中。布朗动力学模拟表明，一个层次的动力学控制的局部结构的变化导致开放的“裂缝”区域，从而导致从肌动蛋白的运动域的分离。开关I和P环的运动促进了运动域其余部分的变化，特别是H18的旋转，其在运动域内的刚度在R → PR转变中至关重要。AWD中的残基也驱动R → PR转变的动力学的发现显示了肌球蛋白结构如何在反应周期中调节变构运动。
The detachment kinetics from actin upon ATP binding is a key step in the reaction cycle of myosin V. We show that a network of residues, constituting the allostery wiring diagram (AWD), that trigger the rigor (R) to post-rigor (PR) transition, span key structural elements from the ATP and actin-binding regions. Several of the residues are in the 33 residue helix (H18), P loop, and switch I. Brownian dynamics simulations show that a hierarchy of kinetically controlled local structural changes leads to the opening of the "cleft" region, resulting in the detachment of the motor domain from actin. Movements in switch I and P loop facilitate changes in the rest of the motor domain, in particular the rotation of H18, whose stiffness within the motor domain is crucial in the R → PR transition. The finding that residues in the AWD also drive the kinetics of the R → PR transition shows how the myosin architecture regulates the allosteric movements during the reaction cycle.
登录
查看更多内容
DOI：
10.1073/pnas.96.24.13726
发表时间：
1999-11-23
影响因子：
11.1
作者：
De La Cruz, EM;Wells, AL;Sweeney, HL
通讯作者：
Sweeney, HL
影响因子：
21.3
作者：
Murphy, CT;Rock, RS;Spudich, JA
通讯作者：
Spudich, JA
肌球蛋白运动域的结构功能分析。
DOI：
10.1146/annurev.cellbio.12.1.543
发表时间：
1996
影响因子：
11.3
作者：
K. Ruppel;J. Spudich
通讯作者：
J. Spudich
统计热力学：正态模态分析
DOI：
--
发表时间：
2005
期刊：
影响因子：
--
作者：
N. Laurendeau
通讯作者：
N. Laurendeau
心肌病肌球蛋白的异源表达，其肌动蛋白相互作用有缺陷。
DOI：
10.1016/s0021-9258(17)42067-9
发表时间：
1994
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
H. Sweeney;A. Straceski;L. Leinwand;B. Tikunov;L. Faust
通讯作者：
L. Faust