Crystal versus solution structures of enzymes: NMR spectroscopy of a crystalline serine protease.
Crystal versus solution structures of enzymes: NMR spectroscopy of a crystalline serine protease.
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酶的晶体与溶液结构：结晶丝氨酸蛋白酶的核磁共振波谱。
DOI：
10.1126/science.2499045
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发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Bachovchin,WW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Smith,SO;Farr-Jones,S;Griffin,RG;Bachovchin,WW
丝氨酸蛋白酶催化三联体 (Asp-His-Ser) 中 His57 的氢键状态对于此类酶具有重要的机制意义。最近对 α-裂解蛋白酶的氮 15 核磁共振 (NMR) 研究发现 His57 和 Ser195 具有很强的氢键，这一结果与相应的晶体学研究相冲突，从而表明晶体和溶液结构可能不同。这种差异在结晶状态酶的氮 15 NMR 研究中得到解决。结果表明，His-Ser和Asp-His相互作用在晶体和溶液中是相同的，但在晶体中His57滴定的pKa为7.9，比溶液中高近一个pKa单位。 pKa 升高说明了先前 X 射线研究中不存在 His-Ser 氢键。
The hydrogen-bonding status of His57in the catalytic triad (Asp-His-Ser) of serine proteases has important mechanistic implications for this class of enzymes. Recent nitrogen-15 nuclear magnetic resonance (NMR) studies of α-lytic protease find His57and Ser195to be strongly hydrogen-bonded, a result that conflicts with the corresponding crystallographic studies, thereby suggesting that the crystal and solution structures may differ. This discrepancy is addressed and resolved in a nitrogen-15 NMR study of the enzyme in the crystalline state. The results show that the His-Ser and Asp-His interactions are identical in crystals and solutions, but that in crystals His57titrates with apKaof 7.9, nearly onepKaunit higher than in solution. This elevatedpKaaccounts for the absence of the His-Ser hydrogen bond in previous x-ray studies.
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