High-field EPR studies of the structure and conformational changes of site-directed spin labeled bacteriorhodopsin.
High-field EPR studies of the structure and conformational changes of site-directed spin labeled bacteriorhodopsin.
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高场 EPR 研究定点自旋标记细菌视紫红质的结构和构象变化。
DOI：
10.1016/s0005-2728(00)00106-7
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发表时间：
2000
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
K. Möbius
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Heinz;A. Savitsky;C. Wegener;Matthias Pfeiffer;M. Plato;K. Möbius
对定点自旋标记的细菌视紫红质(BR)突变体进行了连续波和脉冲高场EPR(95 GHz，3.4T)。增强的塞曼分裂导致了氮氧自旋标记物的g张量组分的分解。对位于细胞质环区和沿BR质子通道的蛋白质内部的10个自旋标记测定的gxx组分位移显示，质子供体D96和视网膜之间的位置46附近有最大值。Gxx与氮的Azzof的关系图揭示了质子位和非质子位上的12个自旋标记位点的分组。第46、167和171位的自旋标记显示了质子通道胞质部分的非质子特征，而53、194和129位的氮氧化物则显示了细胞外通道中的质子化环境。高场EPR相对于氮氧化物的各向异性重定向运动的增强的灵敏度使得能够表征结合到位置167和170的自旋标记的不同运动模式。双突变体V167C/D96N的167位氮氧化物在Mn光中间体中的运动限制降低。MN中间体中螺旋F的细胞质部分向外移动可以解释高场EPR结果，并与衍射和最近的X波段EPR数据一致。
Cw and pulsed high-field EPR (95 GHz, 3.4 T) are performed on site-directed spin labeled bacteriorhodopsin (BR) mutants. The enhanced Zeeman splitting leads to spectra with resolved g-tensor components of the nitroxide spin label. The gxxcomponent shift determined for 10 spin labels located in the cytoplasmic loop region and in the protein interior along the BR proton channel reveals a maximum close to position 46 between the proton donor D96 and the retinal. A plot of gxxversus Azzof the nitrogen discloses grouping of 12 spin labeled sites in protic and aprotic sites. Spin labels at positions 46, 167 and 171 show the aprotic character of the cytoplasmic moiety of the proton channel whereas nitroxides at positions 53, 194 and 129 reveal the protic environment in the extracellular channel. The enhanced sensitivity of high-field EPR with respect to anisotropic reorientational motion of nitroxides allows the characterization of different motional modes for spin labels bound to positions 167 and 170. The motional restriction of the nitroxide at position 167 of the double mutant V167C/D96N is decreased in the MNphoto-intermediate. An outward shift of the cytoplasmic moiety of helix F in the MNintermediate would account for the high-field EPR results and is in agreement with diffraction and recent X-band EPR data.
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影响因子：
2.9
作者：
CAO, Y;VARO, G;LANYI, JK
通讯作者：
LANYI, JK
细菌视紫红质光循环过程中螺旋 F 细胞质末端蛋白质构象变化的功能意义。
DOI：
10.1016/s0006-3495(95)80081-0
发表时间：
1995
期刊：
Biophysical journal.
影响因子：
--
作者：
Brown,LS;Varo,G;Needleman,R;Lanyi,JK
通讯作者：
Lanyi,JK
影响因子：
56.9
作者：
Luecke, H;Richter, HT;Lanyi, JK
通讯作者：
Lanyi, JK
细菌视紫红质的瞬时通道开放：一项 EPR 研究。
影响因子：
5.6
作者：
Thorgeirsson,TE;Xiao,W;Brown,LS;Needleman,R;Lanyi,JK;Shin,YK
通讯作者：
Shin,YK