A role for confined water in chaperonin function.
A role for confined water in chaperonin function.
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DOI：
10.1021/ja802248m
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发表时间：
2008-09-10
影响因子：
15
通讯作者：
Pande, Vijay S.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
England, Jeremy L.;Lucent, Del;Pande, Vijay S.
伴侣蛋白吞噬其他蛋白质，并通过一种未知的机制加速它们的折叠。在这里，我们结合联合收割机的全原子分子动力学模拟与数据的细菌伴侣GroEL的活性的实验测定证明，伴侣蛋白的能力，以促进折叠与其内表面的水的亲和力。我们的研究结果提出了一个新的观点，在体内蛋白质折叠的情况下，模型的行为的承压水。
Chaperonins engulf other proteins and accelerate their folding by an unknown mechanism. Here, we combine all-atom molecular dynamics simulations with data from experimental assays of the activity of the bacterial chaperonin GroEL to demonstrate that a chaperonin’s ability to facilitate folding is correlated with the affinity of its interior surface for water. Our results suggest a novel view of the behavior of confined water for models of in vivo protein folding scenarios.
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影响因子：
3.4
作者：
Selvaraj, S;Gromiha, MM
通讯作者：
Gromiha, MM
影响因子：
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作者：
Wang, JD;Herman, C;Weissman, JS
通讯作者：
Weissman, JS
影响因子：
64.5
作者：
Tang, Yun-Chi;Chang, Hung-Chun;Hayer-Hartl, Manajit
通讯作者：
Hayer-Hartl, Manajit
影响因子：
64.5
作者：
Kerner, MJ;Naylor, DJ;Hartl, FU
通讯作者：
Hartl, FU