Transition Metal Sequestration by the Host-Defense Protein Calprotectin.
Transition Metal Sequestration by the Host-Defense Protein Calprotectin.
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DOI：
10.1146/annurev-biochem-062917-012312
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发表时间：
2018-06-20
影响因子：
16.6
通讯作者：
Nolan EM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zygiel EM;Nolan EM
作为对微生物感染的反应，人类宿主部署了金属隔离宿主防御蛋白，这减少了养分的可用性，从而抑制了微生物的生长和毒力。钙保护蛋白是中性粒细胞和上皮细胞在感染部位释放的一种丰富的抗菌蛋白。CP隔离二价第一排过渡金属离子以限制细胞外空间必需金属营养物质的可用性。虽然CP的功能和临床研究已经进行了几十年，但近年来我们对其生物配合化学的理解取得了进展，这是其在宿主-微生物相互作用中的核心作用。在本文中，我们将重点介绍CP的配位化学，重点研究其金属结合特性及其对金属抑制先天免疫反应的贡献。综上所述，这些最近的研究为我们目前关于CP如何参与金属稳态和免疫的模型提供了信息，并为进一步研究宿主-微生物界面及其他部位的金属螯合蛋白提供了基础。
In response to microbial infection, the human host deploys metal-sequestering host-defense proteins, which reduce nutrient availability and thereby inhibit microbial growth and virulence. Calprotectin (CP) is an abundant antimicrobial protein released from neutrophils and epithelial cells at sites of infection. CP sequesters divalent first-row transition metal ions to limit the availability of essential metal nutrients in the extracellular space. While functional and clinical studies of CP have been pursued for decades, advances in our understanding of its biological coordination chemistry, which is central to its role in the host–microbe interaction, have been made in more recent years. In this review, we focus on the coordination chemistry of CP and highlight studies of its metal-binding properties and contributions to the metal-withholding innate immune response. Taken together, these recent studies inform our current model of how CP participates in metal homeostasis and immunity, and they provide a foundation for further investigations of a remarkable metal-chelating protein at the host–microbe interface and beyond.
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影响因子：
15
作者：
Brophy MB;Nakashige TG;Gaillard A;Nolan EM
通讯作者：
Nolan EM
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作者：
Baker TM;Nakashige TG;Nolan EM;Neidig ML
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Neidig ML
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作者：
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Newman DK
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