Pericyclic reactions catalyzed by chorismate-utilizing enzymes.
Pericyclic reactions catalyzed by chorismate-utilizing enzymes.
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DOI：
10.1021/bi2009739
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发表时间：
2011-09-06
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Lamb, Audrey L.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lamb, Audrey L.
酶学的基本问题之一是催化能力是如何产生的。本文综述了近年来参与铁载体生物合成的分支酸利用酶的结构-功能关系的研究进展，旨在为研究周环反应的生物催化提供参考。具体而言，水杨酸合成的双酶途径在铜绿假单胞菌进行检查。异分支酸-丙酮酸裂解酶在其同系物，分支酸突变酶的上下文中进行了讨论，并将异分支酸合酶与其在MST家族（甲基萘醌，铁载体或色氨酸生物合成）酶中的同系物进行了比较。初步结论是，观察到的活动不能仅通过对活动现场参与者的检查来协调。相反，个别活动必须产生于每种酶的独特动态特性，这些特性被调整以促进特定的化学反应。
One of the fundamental questions of enzymology is how catalytic power is derived. This review focuses on recent developments in the structure-function relationships of chorismate-utilizing enzymes involved in siderophore biosynthesis to provide insight into the biocatalysis of pericyclic reactions. Specifically, salicylate synthesis by the two-enzyme pathway in Pseudomonas aeruginosa is examined. The isochorismate-pyruvate lyase is discussed in the context of its homologues, the chorismate mutases, and the isochorismate synthase is compared to its homologues in the MST-family (menaquinone, siderophore or tryptophan biosynthesis) of enzymes. The tentative conclusion is that the activities observed cannot be reconciled by inspection of the active site participants alone. Instead, individual activities must arise from unique dynamic properties of each enzyme that are tuned to promote specific chemistries.
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DOI：
10.1073/pnas.90.18.8600
发表时间：
1993-09-15
影响因子：
11.1
作者：
CHOOK, YM;KE, HM;LIPSCOMB, WN
通讯作者：
LIPSCOMB, WN
影响因子：
4.8
作者：
Kast, P;Grisostomi, C;Hilvert, D
通讯作者：
Hilvert, D
DOI：
10.1107/s0907444900004625
发表时间：
2000-06-01
影响因子：
2.2
作者：
Ladner, JE;Reddy, P;Gilliland, GL
通讯作者：
Gilliland, GL
DOI：
10.1073/pnas.93.10.5043
发表时间：
1996-05-14
影响因子：
11.1
作者：
Kast, P;AsifUllah, M;Hilvert, D
通讯作者：
Hilvert, D
影响因子：
2.9
作者：
ANDREWS, PR;SMITH, GD;YOUNG, IG
通讯作者：
YOUNG, IG