N-terminal PDZ domain is required for NHERF dimerization.
N-terminal PDZ domain is required for NHERF dimerization.
复制标题
N 末端 PDZ 结构域是 NHERF 二聚化所必需的。
DOI：
10.1016/s0014-5793(01)02109-3
复制
发表时间：
2001
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Weinman,EJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shenolikar,S;Minkoff,CM;Steplock,DA;Evangelista,C;Liu,M;Weinman,EJ
NHERF 是一种含有 55 kDa PDZ 的蛋白质，结合受体和离子转运蛋白以介导质膜上的信号转导。重组 NHERF 在凝胶过滤中显示出 150 kDa 的表观大小，可通过蛋白质变性剂将其减小至约 55 kDa，这与 NHERF 二聚体的形成一致。生物传感器研究确定了 NHERF 的时间和浓度依赖性二聚化。重组 NHERF 片段的重叠表明 NHERF 二聚化主要由 N 末端 PDZ-I 结构域介导。在 PS120 细胞中，可逆蛋白磷酸化调节 NHERF 二聚化，并表明 NHERF 二聚体在激素信号传导中的作用。
NHERF, a 55 kDa PDZ‐containing protein, binds receptors and ion transporters to mediate signal transduction at the plasma membrane. Recombinant NHERF demonstrated an apparent size of 150 kDa on gel filtration, which could be reduced to approximately 55 kDa by protein denaturing agents, consistent with the formation of NHERF dimers. Biosensor studies established the time‐ and concentration‐dependent dimerization of NHERF. Overlays of recombinant NHERF fragments suggested that NHERF dimerization was principally mediated by the N‐terminal PDZ‐I domain. In PS120 cells, reversible protein phosphorylation modulated NHERF dimerization and suggested a role for NHERF dimers in hormonal signaling.