Acceleration of activation and inactivation by the β subunit of the skeletal muscle calcium channel
Acceleration of activation and inactivation by the β subunit of the skeletal muscle calcium channel
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骨骼肌钙通道β亚基加速激活和失活
作者：
G. Varadi;P. Lory;D. Schultz;M. Váradi;A. Schwartz
L型电压依赖性钙通道是肌细胞兴奋-收缩偶联的重要环节1（综述见参考文献2和3）。该通道具有两个功能特征：钙渗透和钙拮抗剂的受体位点。在骨骼肌中，通道是由α1、α2、β、γ和δ五个亚基组成的复合体（参考文献4）。这些亚基的互补DNA已被克隆并推导出其氨基酸序列5 -8。在L细胞中表达的骨骼肌α1亚基cDNA表现为特异性钙离子渗透，以及对三类有机钙通道阻滞剂的敏感性9，10。我们在这里报告，α1，亚基与其他亚基的共表达导致二氢吡啶结合和门控特性的显着变化。α1 β组合的药物受体位点的可用数量增加了10倍，而二氢吡啶结合位点的亲和力保持不变。此外，β亚基的存在加速了钙通道电流的激活和失活动力学。
THE L-type voltage-dependent calcium channel is an important link in excitation-contraction coupling of muscle cells1 (reviewed in refs 2 and 3). The channel has two functional characteristics: calcium permeation and receptor sites for calcium antagonists. In skeletal muscle the channel is a complex of five subunits, α1, α2, β, γ and δ (ref. 4). Complementary DNAs to these subunits have been cloned and their amino-acid sequences deduced5–8. The skeletal muscle α1 subunit cDNA expressed in L cells manifests as specific calcium-ion permeation, as well as sensitivity to the three classes of organic calcium-channel blockers9,10. We report here that coexpression of the α1, subunit with other subunits results in significant changes in dihydropyridine binding and gating properties. The available number of drug receptor sites increases 10-fold with an α1 β combination, whereas the affinity of the dihydropyridine binding site remains unchanged. Also, the presence of the β subunit accelerates activation and inactivation kinetics of the calcium-channel current.
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影响因子：
56.9
作者：
JM Caffrey;AM Brown;Schneider
通讯作者：
JM Caffrey;AM Brown;Schneider
DOI：
--
发表时间：
1990
期刊：
The Journal of biological chemistry
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--
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Birnbaumer,L
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1990
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