Regulatory interactions between two actin nucleators, Spire and Cappuccino.
Regulatory interactions between two actin nucleators, Spire and Cappuccino.
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DOI：
10.1083/jcb.200706196
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发表时间：
2007-10-08
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kerkhoff E
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Quinlan ME;Hilgert S;Bedrossian A;Mullins RD;Kerkhoff E
Spire 和 Cappuccino 是建立果蝇卵母细胞极性所需的肌动蛋白成核因子。它们的突变表型几乎相同，并且蛋白质在生化上相互作用。我们发现Spire和Cappuccino家族蛋白之间的相互作用在后生动物门中是保守的，并且是通过Cappuccino（或其哺乳动物同源物formin-2）的formin同源2（FH2）结构域与Spire的激酶非催化C-lobe结构域（KIND）的结合介导的。在体外，KIND 结构域是单体折叠结构域。两个 KIND 单体以纳摩尔亲和力结合每个 FH2 二聚体，并通过 FH2 结构域强烈抑制肌动蛋白成核。相反，Spire-Cappuccino 复合物的形成增强了 Spire 的肌动蛋白成核作用。在果蝇卵母细胞中，Spire 在卵子发生早期定位于皮质，并在第 10b 阶段左右消失，与细胞质流动的开始一致。
Spire and Cappuccino are actin nucleation factors that are required to establish the polarity of Drosophila melanogaster oocytes. Their mutant phenotypes are nearly identical, and the proteins interact biochemically. We find that the interaction between Spire and Cappuccino family proteins is conserved across metazoan phyla and is mediated by binding of the formin homology 2 (FH2) domain from Cappuccino (or its mammalian homologue formin-2) to the kinase noncatalytic C-lobe domain (KIND) from Spire. In vitro, the KIND domain is a monomeric folded domain. Two KIND monomers bind each FH2 dimer with nanomolar affinity and strongly inhibit actin nucleation by the FH2 domain. In contrast, formation of the Spire–Cappuccino complex enhances actin nucleation by Spire. In Drosophila oocytes, Spire localizes to the cortex early in oogenesis and disappears around stage 10b, coincident with the onset of cytoplasmic streaming.
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