Ezrin links syndecan-2 to the cytoskeleton.
Ezrin links syndecan-2 to the cytoskeleton.
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Ezrin 将 syndecan-2 连接到细胞骨架。
作者：
F. Granés;J. Ureña;N. Rocamora;S. Vilaró
已知硫酸乙酰肝素蛋白聚糖的多配体聚糖家族与肌动蛋白细胞骨架相关，可能从细胞外基质转导信号。在寻找能够介导syndecan-2与肌动蛋白细胞骨架结合的蛋白质时，我们发现ezrin（一种将膜受体连接到细胞骨架的蛋白质）与COS-1细胞中的syndecan-2共免疫沉淀。体外试验表明，ezrin的氨基末端结构域和syndecan-2的胞质结构域之间的直接关联。共聚焦显微镜显示ezrin和syndecan-2共定位在COS-1细胞中富含肌动蛋白的微刺突中。syndecan-2/ezrin蛋白复合物对0.2%TritonX-100提取有抗性，而syndecan-2/ezrin复合物氨基端结构域对0.2%TritonX-100提取无抗性，表明ezrin的羧基端结构域参与了该蛋白复合物的细胞骨架锚定。此外，我们观察到rhoA GT3的活化增加了多配体蛋白聚糖-2在0.2%Triton X-100中的不溶性和多配体蛋白聚糖-2/ezrin缔合。综上所述，这些结果表明ezrin将syndecan-2连接到肌动蛋白细胞骨架。
The syndecan family of heparan sulfate proteoglycans is known to associate with the actin cytoskeleton, possibly transducing signals from the extracellular matrix. In the search for proteins that could mediate the association of syndecan-2 with the actin cytoskeleton we found that ezrin, a protein which links membrane receptors to the cytoskeleton, coimmunoprecipitated with syndecan-2 in COS-1 cells. In vitro assays indicated a direct association between the amino-terminal domain of ezrin and the cytoplasmic domain of syndecan-2. Confocal microscopy showed colocalization of ezrin and syndecan-2 in actin-rich microspikes in COS-1 cells. The syndecan-2/ezrin protein complex was resistant to 0.2% Triton X-100 extraction but the syndecan-2/amino-terminal domain of ezrin complex was not, which indicated that carboxi-terminal domain of ezrin is involved in the cytoskeleton anchorage of this protein complex. Additionally we observed that the activation of rhoA GTPase increased syndecan-2 insolubility in 0.2% Triton X-100 and syndecan-2/ezrin association. Taken together, these results indicate that ezrin connects syndecan-2 to the actin cytoskeleton.
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