Plk4-dependent phosphorylation of STIL is required for centriole duplication.
Plk4-dependent phosphorylation of STIL is required for centriole duplication.
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DOI：
10.1242/bio.201411023
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发表时间：
2015-02-20
期刊：
影响因子：
2.4
通讯作者：
Hoffmann I
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kratz AS;Bärenz F;Richter KT;Hoffmann I
中心粒的复制，即在亲本中心粒旁边形成原中心粒，由polo样激酶Plk 4调节。只有少数其他蛋白质，包括STIL（SCL/TAL 1中断位点，SIL）和Sas-6，是中心粒生物发生的早期步骤所必需的。Plk 4激活后，STIL和Sas-6在中心粒组装过程的初始阶段积累在车轮结构中。在这里，我们表明STIL在体内与Plk 4相互作用。一个STIL片段窝藏卷曲螺旋结构域和STAN基序显示最强的结合亲和力Plk 4。此外，我们发现STIL被Plk 4磷酸化。我们确定了Plk 4特异性磷酸化位点的C-末端结构域的STIL和显示，磷酸化STIL的Plk 4是必需的触发中心粒复制。
Duplication of centrioles, namely the formation of a procentriole next to the parental centriole, is regulated by the polo-like kinase Plk4. Only a few other proteins, including STIL (SCL/TAL1 interrupting locus, SIL) and Sas-6, are required for the early step of centriole biogenesis. Following Plk4 activation, STIL and Sas-6 accumulate at the cartwheel structure at the initial stage of the centriole assembly process. Here, we show that STIL interacts with Plk4 in vivo. A STIL fragment harboring both the coiled-coil domain and the STAN motif shows the strongest binding affinity to Plk4. Furthermore, we find that STIL is phosphorylated by Plk4. We identified Plk4-specific phosphorylation sites within the C-terminal domain of STIL and show that phosphorylation of STIL by Plk4 is required to trigger centriole duplication.
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