Catalytic reduction of O2 by cytochrome C using a synthetic model of cytochrome C oxidase.
Catalytic reduction of O2 by cytochrome C using a synthetic model of cytochrome C oxidase.
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DOI：
10.1021/ja9001579
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发表时间：
2009-04-15
影响因子：
15
通讯作者：
Yang Y
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Collman JP;Ghosh S;Dey A;Decréau RA;Yang Y
细胞色素c氧化酶（CcO）催化氧的四电子还原为水，单电子还原剂细胞色素c（Cytc）是电子的来源。最近，我们报道了CcO的功能模型，其电化学催化O2到H2O的四电子还原（Collman et. Science，2007，315，1565）。目前的论文表明，相同的功能CcO模型将催化四电子还原O2使用实际的生物还原剂Cytc在均匀的溶液中。单一和稳态营业额动力学研究表明，O2结合是速率决定和O-O键裂解和电子转移从还原的Cytc的氧化模型复杂的相对较快。
Cytochrome c oxidase (CcO) catalyzes the four-electron reduction of oxygen to water, the one-electron reductant Cytochrome c (Cytc) being the source of electrons. Recently we reported a functional model of CcO that electrochemically catalyzes the four-electron reduction of O2 to H2O (Collman et. al. Science, 2007, 315, 1565). The current paper shows that the same functional CcO model will catalyze the four-electron reduction of O2 using the actual biological reductant Cytc in a homogeneous solution. Both single and steady-state turnover kinetic studies indicate that O2 binding is rate determining and O-O bond cleavage and electron transfer from reduced Cytc to the oxidized model complex are relatively fast.
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