Biochemical characterization of a novel ArsA ATPase complex from Alkaliphilus metalliredigens QYMF.
Biochemical characterization of a novel ArsA ATPase complex from Alkaliphilus metalliredigens QYMF.
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DOI：
10.1016/j.febslet.2010.05.044
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发表时间：
2010-07-16
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Bhattacharjee H
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fu HL;Rosen BP;Bhattacharjee H
两个推定的ars操纵子在嗜碱菌metalliredigens QYMF是独特的，arsA基因是分裂成两半，amarsA 1和amarsA 2，和，acr 3，而不是一个arsB基因与arsA共存。异源表达A. metalliredigens ars操纵子（ars 1）能使Δars E对亚砷酸盐产生抗性，但对锑酸盐无抗性。杆菌只有共表达的AmArsA 1和AmArsA 2显示亚砷酸盐或亚锑酸盐刺激ATP酶活性。结果表明，ArsA ATP酶的形成需要AmArsA 1-AmArsA 2相互作用。这种新的AmArsA 1-AmArsA 2复合物可以提供它如何与Acr 3一起参与砷解毒的见解。
The two putative ars operons in Alkaliphilus metalliredigens QYMF are distinctive in that the arsA gene is split in halves, amarsA1 and amarsA2, and, acr3 but not an arsB gene coexists with arsA. Heterologous expression of one of the A. metalliredigens ars operons (ars1) conferred arsenite but not antimonite resistance to Δars E. coli. Only the co-expressed AmArsA1 and AmArsA2 displayed arsenite or antimonite stimulated ATPase activity. The results show that AmArsA1-AmArsA2 interaction is needed to form the functional ArsA ATPase. This novel AmArsA1-AmArsA2 complex may provide insight in how it participates with Acr3 in arsenite detoxification.
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DOI：
10.1073/pnas.86.7.2172
发表时间：
1989-04-01
影响因子：
11.1
作者：
CHUNG, CT;NIEMELA, SL;MILLER, RH
通讯作者：
MILLER, RH
影响因子：
4.8
作者：
Ruan, X;Bhattacharjee, H;Rosen, BP
通讯作者：
Rosen, BP
影响因子：
4.8
作者：
Xu, C;Shi, WP;Rosen, BP
通讯作者：
Rosen, BP
DOI：
10.1073/pnas.0603974103
发表时间：
2006-10-17
影响因子：
11.1
作者：
Lin, Yung-Feng;Walmsley, Adrian R.;Rosen, Barry P.
通讯作者：
Rosen, Barry P.
影响因子：
3.2
作者：
DEY, S;ROSEN, BP
通讯作者：
ROSEN, BP