Src-mediated tyrosine phosphorylation of Protein Kinase D2 at focal adhesions regulates cell adhesion.
Src-mediated tyrosine phosphorylation of Protein Kinase D2 at focal adhesions regulates cell adhesion.
复制标题
SRC介导的蛋白激酶D2在局灶性粘附处的酪氨酸磷酸化调节细胞粘附。
DOI：
10.1038/s41598-017-10210-7
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发表时间：
2017-08-25
影响因子：
4.6
通讯作者：
Storz P
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Durand N;Bastea LI;Döppler H;Eiseler T;Storz P
蛋白激酶D(PKD)酶根据其在细胞中的定位，调节不同的过程，包括高尔基体转运、细胞信号转导和对氧化应激的反应。PKD在细胞内的定位是通过与不同的脂质或蛋白质结合伙伴相互作用来调节的。以PKD2为例，我们在这里表明，磷酸化事件也可以有助于该激酶的亚细胞池的定位。具体地说，在本研究中，我们证明了PKD2在Y87残基的酪氨酸磷酸化定义了它对局部粘连的定位，并导致了激活。这种磷酸化发生在RhoA信号的下游，并通过Src介导。此外，该残基的突变阻断了PKD2‘S与粘着斑激酶的相互作用。PKD2在局部粘连中的存在和调节为该激酶作为细胞黏附和迁移的调节器确定了一个新的功能。
Dependent on their cellular localization, Protein Kinase D (PKD) enzymes regulate different processes including Golgi transport, cell signaling and response to oxidative stress. The localization of PKD within cells is mediated by interaction with different lipid or protein binding partners. With the example of PKD2, we here show that phosphorylation events can also contribute to localization of subcellular pools of this kinase. Specifically, in the present study, we show that tyrosine phosphorylation of PKD2 at residue Y87 defines its localization to the focal adhesions and leads to activation. This phosphorylation occurs downstream of RhoA signaling and is mediated via Src. Moreover, mutation of this residue blocks PKD2’s interaction with Focal Adhesion Kinase (FAK). The presence and regulation of PKD2 at focal adhesions identifies a novel function for this kinase as a modulator of cell adhesion and migration.
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影响因子：
3.7
作者：
Döppler H;Bastea LI;Borges S;Spratley SJ;Pearce SE;Storz P
通讯作者：
Storz P
DOI：
10.1186/bcr2232
发表时间：
2009
期刊：
Breast cancer research : BCR
影响因子：
--
作者：
Eiseler T;Döppler H;Yan IK;Goodison S;Storz P
通讯作者：
Storz P
影响因子：
15.9
作者：
Azoitei, Ninel;Kleger, Alexander;Seufferlein, Thomas
通讯作者：
Seufferlein, Thomas
影响因子：
21.3
作者：
Eiseler T;Döppler H;Yan IK;Kitatani K;Mizuno K;Storz P
通讯作者：
Storz P
RhoA 和膜流动性介导响应剪切应力的空间偏振 Src/FAK 激活
影响因子：
4.6
作者：
Liu B;Lu S;Hu YL;Liao X;Ouyang M;Wang Y
通讯作者：
Wang Y