Transmembrane homodimerization of receptor-like protein tyrosine phosphatases
Transmembrane homodimerization of receptor-like protein tyrosine phosphatases
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DOI：
10.1016/j.febslet.2005.05.071
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发表时间：
2005-07-04
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Engelman, DM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chin, CN;Sachs, JN;Engelman, DM
受体样蛋白酪氨酸磷酸酶（RPTP）是I型整合膜蛋白。RPTP与蛋白酪氨酸激酶一起调节细胞中的磷酸酪氨酸水平。对两种RPTP（CD 45和PTP α）的研究提供了强有力的证据，证明二聚化导致受体失活，并且PTPa的二聚化涉及跨膜结构域（TMD）中的相互作用。使用TOX-CAT攻击，一种用于分析大肠杆菌膜中TM相互作用的遗传方法，我们表明RPTPs的TMD在膜中相互作用，尽管程度不同。使用TMD的融合蛋白，我们还观察到十二烷基硫酸钠（SDS）胶束中的单体和二聚体之间的平衡。通过对DEN TMD的突变研究，我们证明了这些相互作用是特异性的。两者合计，我们的研究结果定义了一个子集的RPTP家庭中，TM同源二聚体可能作为一个调解员的蛋白质功能。(c)2005年欧洲生物化学学会联合会。Elsevier B. V.出版，保留所有权利。
Receptor-like protein tyrosine phosphatases (RPTPs) are type I integral membrane proteins. Together with protein tyrosine kinases, RPTPs regulate the phosphotyrosine levels in the cell. Studies of two RPTPs, CD45 and PTP alpha, have provided strong evidence that dimerization leads to inactivation of the receptors, and that the dimerization of PTPa involves interactions in the transmembrane domain (TMD). Using the TOX-CAT assail, a genetic approach for analyzing TM interactions in Escherichia coli membranes, we show that the TMD of RPTPs interact in the membrane, albeit to different extents. Using fusion proteins of TMDs, we also observe an equilibrium between monomer and dimer in sodium dodecyl sulfate (SDS) micelles. Through a mutational study of the DEN TMD, we demonstrate that these interactions are specific. Taken together, our results define a subset of the RPTP family in which TM homodimerization may act as a mediator of protein function. (c) 2005 Federation of European Biochemical Societies. Published by Elsevier B.V. All rights reserved.