Distance measurements in spin-labeled lysozyme.
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复制标题
自旋标记溶菌酶中的距离测量。
DOI：
10.1021/bi00313a038
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发表时间：
1984
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Kuntz,ID
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Schmidt,PG;Kuntz,ID
Paul G.施密特 * 和欧文D. Kuntz摘要：鸡蛋溶菌酶的单个His-15与2，2，6，6-四甲基-4-（溴乙酰氨基）哌啶基-1-氧基或2，2，5，5-四甲基-3-（溴乙酰氨基）吡咯烷基-1-氧基反应，得到自旋标记酶[Wien，R. W.，Morrisett，J.D.，& McConnell，HM（1972）Biochemistry 11，3707-3716]。这些物质在2 H2O中的高场1H NMR光谱（300和500 MHz）含有通过偶极耦合至未配对电子自旋而选择性加宽的蛋白质峰。虽然通常难以在光谱本身中辨别，但在通过以下方法获得的差异光谱中揭示了加宽的共振
Paul G. Schmidt* and Irwin D. Kuntz abstract: The single His-15 of hen egg lysozyme reacts with 2, 2, 6, 6-tetramethyl-4-(bromoacetamido) piperidinyl-l-oxy or 2, 2, 5, 5-tetramethyl-3-(bromoacetamido) pyrrolidinyl-l-oxy to give a spin-labeled enzyme [Wien, R. W., Morrisett, J. D., & McConnell, HM (1972) Biochemistry 11, 3707-3716].High-field ‘H NMR spectra (300 and 500 MHz) of these species in 2H20 contain protein peaks selectively broadened by dipolar coupling to the unpaired electron spin. While usually difficult to discern in the spectrum itself, broadened resonances are revealed in difference spectra obtained by