Structure and membrane interaction of myristoylated ARF1.
Structure and membrane interaction of myristoylated ARF1.
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DOI：
10.1016/j.str.2008.10.020
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发表时间：
2009-01-14
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Prestegard JH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Liu Y;Kahn RA;Prestegard JH
ADP-核糖化因子(ARF)是一种小分子(21 KDa)的单体GTP酶，是膜交通的重要调节因子。当膜结合时，它们招募可溶性的适配器到膜上，并触发与货物选择和囊泡萌发有关的包衣复合体的组装。N-肉豆蔻酸化是所有ARF蛋白的保守特征，是其生物学功能所必需的，尽管肉豆蔻酸酯在ARF功能中的作用机制(S)尚不完全清楚。在这里，我们提出了肉豆蔻酰化的ARF1蛋白的第一结构，用溶液核磁共振方法确定，并评估了肉豆蔻酸化对ARF1·GDP和ARF1·GTP与脂质双层结合的影响。肉豆蔻酰化有助于鸟嘌呤核苷酸交换的调节和稳定的膜结合的模型得到支持。
ADP-ribosylation factors (ARFs) are small (21 kDa), monomeric GTPases that are important regulators of membrane traffic. When membrane bound, they recruit soluble adaptors to membranes and trigger the assembly of coating complexes involved in cargo selection and vesicular budding. N-myristoylation is a conserved feature of all ARF proteins that is required for its biological functions, though the mechanism(s) by which the myristate acts in ARF functions is not fully understood. Here, we present the first structure of a myristoylated ARF1 protein, determined by solution NMR methods, and an assessment of the influence of myristoylation on association of ARF1·GDP and ARF1·GTP with lipid bilayers. A model in which myristoylation contributes to both the regulation of guanine nucleotide exchange and stable membrane association is supported.
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影响因子：
3.5
作者：
Gizachew, Dawit;Oswald, Robert
通讯作者：
Oswald, Robert
影响因子：
56.9
作者：
CUKIERMAN, E;HUBER, I;CASSEL, D
通讯作者：
CASSEL, D
DOI：
10.1107/s0907444998003254
发表时间：
1998-09-01
期刊：
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY
影响因子：
--
作者：
Brunger, AT;Adams, PD;Warren, GL
通讯作者：
Warren, GL
影响因子：
4.8
作者：
Franco, M;Chardin, P;Paris, S
通讯作者：
Paris, S
影响因子：
2.2
作者：
Liu, Yizhou;Prestegard, James H.
通讯作者：
Prestegard, James H.