113Cd nmr study of the metal cluster structure of human liver metallothionein.
113Cd nmr study of the metal cluster structure of human liver metallothionein.
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113Cd nmr 研究人肝脏金属硫蛋白的金属簇结构。
DOI：
10.1016/s0162-0134(00)80083-5
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发表时间：
1982
影响因子：
3.9
通讯作者：
Armitage,IM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Boulanger,Y;Armitage,IM
镉-113 核磁共振 (113Cd nmr) 用于阐明人肝脏金属硫蛋白中镉结合位点的结构特性。同位素标记的 113 Cd-金属硫蛋白是通过在分离过程中将天然金属（大于 94% 锌）体外交换为 113 CdCl 2 来制备的。两种同工蛋白 MT-1 和 MT-2 在化学位移范围 610–670 ppm 内显示出 113 Cd nmr 共振。共振的多重态结构归因于由半胱氨酸硫醇盐配体连接的相邻113 Cd离子之间的两个键标量相互作用。同核 113Cd 解偶联实验可以确定金属簇结构，其与兔肝金属硫蛋白类似，由四金属簇和三金属簇组成，分别指定为簇 A 和簇 B。观察到人、兔和小牛肝MT-1和MT-2的113Cd nmr光谱中的化学位移相似性，特别是对于簇A。化学位移的微小变化可以根据两种人同种蛋白之间的一级结构的差异来解释。
Cadmium-113 nuclear magnetic resonance (113Cd nmr) was used to elucidate the structural properties of the cadmium binding sites in human liver metallothionein. The isotopically labeled113Cd-metallothionein was prepared by the in vitro exchange of the native metals (greater than 94% zinc) for113CdCl2during isolation. The two isoproteins, MT-1 and MT-2, showed113Cd nmr resonances in the chemical shift range 610–670 ppm. The multiplet structure of the resonances is due to two bond scalar interactions between adjacent113Cd ions linked by cysteine thiolate ligands. Homonuclear113Cd decoupling experiments allowed the determination of the metal cluster structure, which, similar to the rabbit liver metallothionein, consists of a four- and a three-metal cluster designated cluster A and cluster B, respectively. Chemical shift similarities in the113Cd nmr spectra of the human, rabbit and calf liver MT-1 and MT-2 are observed, especially for cluster A. Small variations in chemical shifts are explained in terms of differences in the primary structure between the two human isoproteins.
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通讯作者：
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