The zinc finger protein A20 targets TRAF2 to the lysosomes for degradation.
The zinc finger protein A20 targets TRAF2 to the lysosomes for degradation.
复制标题
锌指蛋白 A20 将 TRAF2 靶向溶酶体进行降解。
DOI：
10.1016/j.bbamcr.2008.09.013
复制
发表时间：
2009-02
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ye Y
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Li L;Soetandyo N;Wang Q;Ye Y
含锌指蛋白A20是TNF诱导的JNK（c-Jun-N-terminal kinase）和NFκB（nuclear factor κB）信号传导的负调节剂。A20是一种不寻常的酶，同时具有泛素化和去泛素化活性。虽然A20主要定位于胞质溶胶中，但我们最近的研究表明，A20的一部分可以以需要其羧基末端锌指的方式与溶酶体相互作用隔室相关联，但独立于其泛素修饰活性。溶酶体相关的A20是否在细胞信号传导中起作用尚不清楚。在这里，我们证明了A20能够将相关的信号分子如TRAF 2靶向溶酶体进行降解。该过程依赖于A20的膜束缚锌指结构域，但不需要A20泛素修饰活性。我们的研究结果表明A20作用的一种新模式，涉及溶酶体靶向与A20结合的信号分子。
The zinc finger-containing protein A20 is a negative regulator of TNF-induced JNK (c-Jun-N-terminal kinase) and NFκB (nuclear factor κB) signaling. A20 is an unusual enzyme that contains both ubiquitinating and deubiquitinating activities. Although A20 is mostly localized in the cytosol, our recent studies reveal that a fraction of A20 can associate with a lysosome-interacting compartment in a manner that requires its carboxy terminal zinc fingers, but independent of its ubiquitin modifying activities. Whether the lysosome-associated A20 has a function in cellular signaling is unclear. Here, we demonstrate that A20 is capable of targeting an associated signaling molecule such as TRAF2 to the lysosomes for degradation. This process is dependent on the membrane tethering zinc finger domains of A20, but does not require A20 ubiquitin modifying activity. Our findings suggest a novel mode of A20 action that involves lysosomal targeting of signal molecules bound to A20.
登录
查看更多内容
影响因子：
56.9
作者：
Lee, EG;Boone, DL;Ma, A
通讯作者：
Ma, A
影响因子：
4.1
作者：
Evans, PC;Ovaa, H;Smith, TS
通讯作者：
Smith, TS
影响因子：
32.4
作者：
Lee, SY;Reichlin, A;Choi, Y
通讯作者：
Choi, Y
影响因子：
64.5
作者：
HSU, HL;XIONG, J;GOEDDEL, DV
通讯作者：
GOEDDEL, DV
影响因子：
4.8
作者：
Shi, CS;Kehrl, JH
通讯作者：
Kehrl, JH