Cryoelectron microscopic structures of eukaryotic translation termination complexes containing eRF1-eRF3 or eRF1-ABCE1.
Cryoelectron microscopic structures of eukaryotic translation termination complexes containing eRF1-eRF3 or eRF1-ABCE1.
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DOI：
10.1016/j.celrep.2014.04.058
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发表时间：
2014-07-10
期刊：
影响因子：
8.8
通讯作者：
Beckmann R
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Preis A;Heuer A;Barrio-Garcia C;Hauser A;Eyler DE;Berninghausen O;Green R;Becker T;Beckmann R
终止和核糖体再循环是翻译过程中必不可少的过程。在真核生物中，核糖体A位点的终止密码子由释放因子eRF 1和鸟苷三磷酸（GTP）结合的eRF 3组成的三元复合物解码。GTP水解后，eRF 3解离，ABCE 1可以结合到负载eRF 1的核糖体上，刺激肽释放和核糖体亚基解离。在这里，我们提出了冷冻电子显微镜（cryo-EM）结构的pretermination复合物含有eRF 1-eRF 3和终止/prerecycling复合物含有eRF 1-ABCE 1。eRF 1经历了剧烈的构象变化：其包含具有催化重要性的GGQ环的中心结构域要么与eRF 3堆积，要么在与ABCE 1结合时转向肽基转移酶中心。此外，在与eRF 3的复合物中，eRF 1的N-末端结构域将保守的NIKS基序定位在终止密码子附近，支持其在解码中的作用，但它似乎在ABCE 1存在下是离域的。这些结果表明，终止密码子解码和肽释放可以在终止过程中解偶联。
Termination and ribosome recycling are essential processes in translation. In eukaryotes, a stop codon in the ribosomal A site is decoded by a ternary complex consisting of release factors eRF1 and guanosine triphosphate (GTP)-bound eRF3. After GTP hydrolysis, eRF3 dissociates, and ABCE1 can bind to eRF1-loaded ribosomes to stimulate peptide release and ribosomal subunit dissociation. Here, we present cryoelectron microscopic (cryo-EM) structures of a pretermination complex containing eRF1-eRF3 and a termination/prerecycling complex containing eRF1-ABCE1. eRF1 undergoes drastic conformational changes: its central domain harboring the catalytically important GGQ loop is either packed against eRF3 or swung toward the peptidyl transferase center when bound to ABCE1. Additionally, in complex with eRF3, the N-terminal domain of eRF1 positions the conserved NIKS motif proximal to the stop codon, supporting its suggested role in decoding, yet it appears to be delocalized in the presence of ABCE1. These results suggest that stop codon decoding and peptide release can be uncoupled during termination.
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