Construction of an atomic model for tropomyosin and implications for interactions with actin.
Construction of an atomic model for tropomyosin and implications for interactions with actin.
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原肌球蛋白原子模型的构建及其与肌动蛋白相互作用的影响。
DOI：
10.1016/0022-2836(86)90469-9
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发表时间：
1986
影响因子：
5.6
通讯作者：
PhillipsJr,GN
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
PhillipsJr,GN
已经建立了原肌球蛋白的原子模型，其中包括分子在晶体中的三维缠绕的精确信息，晶体学上确定的卷曲线圈的螺距，立体化学上合理的键长和角度，以及两个a-螺旋界面上相互交织的疏水侧链。该模型可以可视化原肌凝蛋白的原子结构，并有助于模拟分子与肌钙蛋白和肌动蛋白的相互作用。原肌凝蛋白分子的长度是这样的，它沿着细丝横跨七个肌动蛋白单体。在此基础上，原肌凝蛋白可能具有周期性结构。Parry （1975a）和McLachlan & Stewart（1976）确定的原肌球蛋白氨基酸序列的长周期可能是肌动蛋白结合区域，现在通过包含三维信息重新检查。在他们对周期性的定量分析中，分子被视为一串线性氨基酸，傅里叶变换被用来测量电荷分布的“7度”或“14度”的统计显著性。他们在分析的基础上得出结论，基本序列重复是14倍，但接着说，这14个位点被分为两个交替的7个位点，称为a区和p区（不要与来自不同组织的原肌球蛋白的a和fi同工型混淆）。他们进一步强调了a位相对于p位的一致性特征。在这里，我们将定量分析扩展到包括氨基酸侧链的相对方位位置信息，并得出结论，七倍周期性是其基本特征。
An atomic model of tropomyosin has been constructed that includes precise information about the three-dimensional winding of the molecule in the crystal, the crystallographically determined pitch of the coiled coil, stereochemically reasonable bond lengths and angles, and intermeshed hydrophobic side-chains at the interface of the two a-helices. This model allows a visualization of the atomic structure of tropomyosin, and is useful for modeling the molecule’s interactions with troponin and actin.The length of a tropomyosin molecule is such that it spans seven actin monomers along the thin filament. On this basis, a periodic structure might be expected for tropomyosin. The long-range periodicities in the amino acid sequence of tropomyosin that Parry (1975a) and McLachlan & Stewart (1976) identified as likely actin-binding regions have now been re-examined by including three-dimensional information. In their quantitative analysis of periodicities, the molecule was treated as a linear string of amino acids, and Fourier transforms were used to measure the statistical significance of “seven-ness” or “fourteenness” of charge distributions. They concluded that the fundamental sequence repeat was 14-fold on the basis of the analysis, but go on to say that the 14 sites are divided into two alternating sets of seven sites, termed a-zones and p-zones (not to be confused with a-and fi-isoforms of tropomyosin from different tissues). They further emphasize the consistent features of the a-sites relative to the p-sites. Here, we extend the quantitative analysis to include information about the relative azimuthal positions of the amino acid side-chains, and arrive at the conclusion that sevenfold periodicity is the fundamental feature.
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