The identification of the probable locus of iron and anion binding in the transferrins
The identification of the probable locus of iron and anion binding in the transferrins
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转铁蛋白中铁和阴离子结合的可能位点的鉴定
DOI：
10.1016/0968-0004(83)90078-6
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发表时间：
1983
影响因子：
13.8
通讯作者：
N. Chasteen
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
N. Chasteen
转铁蛋白的分析（光谱、化学修饰和序列数据）揭示了铁（III）和碳酸盐结合的位点可能位于人转铁蛋白的N-结构域中通过二硫桥3（Cys-117至Cys-194）连接的两个肽片段的连接点附近。Tyr-185、Tyr-188和三个组氨酸中的两个，119、207和249，可能充当金属的配体。Arg-124（和/或簇Lys-115、Lys-116、His-119）很可能位于碳酸盐结合位点，这也将使阴离子与铁配位。转铁蛋白是一类重要的铁结合蛋白，广泛分布于脊椎动物的生理体液中，在人类蛋白质的C-结构域和卵转铁蛋白的两个结构域中都存在类似的氨基酸排列。这些蛋白质包括铁转运蛋白、血清转铁蛋白、来自鸡蛋白色的卵转铁蛋白以及在牛奶和其他液体中发现的乳铁蛋白。他们一直是深入调查多年的主题x，2。所有的转铁蛋白都由一条多肽链和一个或两个碳水化合物辅基组成;它们的分子量为100。wt接近80 000，可逆地结合两个Fe的+离子在单独的，但类似的球状域的蛋白S-5。铁与蛋白质的结合需要碳酸盐或碳酸氢盐的伴随结合，确切地说，
Analysis of the transferrins (spectroscopic, chemical modification and sequence data) reveals the sites for iron (Ill) and carbonate binding are probably located near the junction of two peptide fragments joined by disulfide bridge 3 (Cys-117 to Cys-194) in the N-domain of human transferrin. Tyr-185, Tyr-188 and two of the three histidines, 119, 207 and 249, probably serve as ligands to the metal. It is very likely that Arg-124 (and~ or the duster Lys-115, Lys-116, His-119) is at the carbonate binding site which would enable the anion to coordinate to the iron as well. A similar arrangement of amino acids is present in the C-domain of the human protein and in both domains of ovotransferrin.The transferrins are an important class of iron-binding proteins widely distributed in the physiological fluids of vertebrates. These proteins include the iron transport protein serum transferrin, ovotransferrin from hen egg white and lactoferrin found in milk and other fluids. They have been the subject of intensive investigation for many years x, 2. All transferrins consist of a single polypeptide chain with one or two carbohydrate prosthetic groups; they have a mol. wt near 80 000, and reversibly bind two Fe s+ ions in separate but similar globular domains of the protein s-5. Iron binding to the protein requires the concomitant binding of carbonate or bicarbonate, the exact
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