Purification, characterization, and amino acid sequencing of DNase gamma from rat spleen.
Purification, characterization, and amino acid sequencing of DNase gamma from rat spleen.
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大鼠脾脏 DNase gamma 的纯化、表征和氨基酸测序。
DOI：
10.1006/abbi.1997.0275
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发表时间：
1997
影响因子：
3.9
通讯作者：
S. Tanuma
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
D. Shiokawa;A. Iwamatsu;S. Tanuma
从大鼠脾细胞核中纯化了一种名为DNase γ的核酸内切酶，并对其性质进行了表征。我们还确定了蛋白水解内肽的NH 2-末端和部分氨基酸序列。通过SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定，γ DNA酶的分子量为33，000道尔顿。通过凝胶过滤估计天然分子量为30，000。纯化的DNA酶γ在单独的Ca 2+和Mg 2+或Mn 2+存在下是有活性的，并且被Co 2+、Ni 2+、Cu 2+，尤其是Zn 2+抑制。在pH 7.2的Mops-NaOH缓冲液中达到最大活性。通过与无色杆菌蛋白酶I和内切蛋白酶Asp-N的连续双杂交获得的NH 2-末端和7个内部肽的序列数据显示，DNase γ是一种新的内切核酸酶，其显示与DNase I的序列同源性。
An endonuclease named DNase gamma was purified to apparent homogeneity from rat splenocyte nuclei and its properties were characterized. We also determined the NH2-terminal and partial amino acid sequences of the proteolytic internal peptides. The molecular mass of gamma DNase was 33,000 daltons as determined by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. A native molecular mass of 30,000 was estimated by gel filtration. Purified DNase gamma is active in the presence of both Ca2+ and Mg2+ or Mn2+ alone and inhibited by Co2+, Ni2+, Cu2+, and especially Zn2+. Maximal activity was achieved at pH 7.2 in Mops-NaOH buffer. The sequence data on the NH2-terminal and seven internal peptides obtained by sequential digestions with Achromobacter protease I and endoproteinase Asp-N revealed that DNase gamma is a novel endonuclease that shows sequence homology with DNase I.
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--
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期刊：
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Lacks,SA
通讯作者：
Lacks,SA