Do thin filaments of smooth muscle contain calponin?
Do thin filaments of smooth muscle contain calponin?
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平滑肌细丝含有钙调蛋白吗？
DOI：
10.1016/0014-5793(90)80999-y
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发表时间：
1990
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
K. Hiwada
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
W. Nishida;M. Abe;Katsuhito Takahashi;K. Hiwada
建立了一种制备含钙调蛋白的平滑肌细丝的新方法。我们发现，在10 mM ATP的存在下，钙调蛋白很容易从细丝中分离出来。通过防止细丝提取物暴露于ATP，我们获得了含有肌动蛋白、原肌球蛋白、钙调蛋白和钙调蛋白的细丝，其摩尔比为7：0.9：0.6：0.7。我们研究了肌球蛋白Mg-ATP酶的活性，通过使用细丝与经典的细丝相比，由马斯顿和史密斯的方法，其中包含相同数量的钙调蛋白和原肌球蛋白作为我们的细丝，但失去了几乎所有的钙调蛋白。钙调蛋白的存在降低了33%的Vmax值薄的毒素激活的肌球蛋白Mg-ATP酶的活性，而没有显着改变Km值。这些结果表明，钙调蛋白抑制肌球蛋白Mg-ATP酶活性的调制的动力学步骤作为一个组成部分的平滑肌细丝。
A new method for the preparation of smooth muscle thin filaments which include calponin was established. We found that calponin readily separated from thin filaments in the presence of 10 mM ATP. By preventing thin filament extract from exposing to ATP, we obtained thin filaments which contained actin, tropomyosin, caldesmon and calponin in molar ratios of 7:0.9:0.6:0.7. We studied myosin Mg-ATPase activity by using the thin filaments in comparison with classical thin filaments prepared by the method of Marston and Smith, which contained the same amounts of caldesmon and tropomyosin as our thin filaments but lost almost all calponin. The presence of calponin reduced theVmaxvalue for thin filament-activated myosin Mg-ATPase activity by 33% without a significant change inKmvalue. These findings suggest that calponin inhibits myosin Mg-ATPase activity by modulation of a kinetic step as an integral component of smooth muscle thin filaments.
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