Molecular mechanism of energy conservation in polysulfide respiration.
Molecular mechanism of energy conservation in polysulfide respiration.
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DOI：
10.1038/nsmb.1434
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发表时间：
2008-07
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
细菌多硫还原酶（PsrABC）是一种完整的膜蛋白复合物，负责多硫的醌偶联还原，这是深海喷口和温泉等极端环境中的一个重要过程。我们确定了多硫化物还原酶的结构，从嗜热栖热菌在2.4 μ m分辨率，揭示了PsrA亚基如何识别和减少其独特的聚阴离子底物。完整的膜亚基Psrc的特点是使用天然底物甲基萘醌-7和抑制剂，提供了一个全面的代表性的醌结合位点，并揭示了一个充满水的空腔连接的醌结合位点的周质侧的细胞质的存在。这些结果表明，多硫还原酶可能是T.嗜热菌呼吸链，利用多硫化物作为终端电子受体和泵质子通过一个以前未知的机制跨膜。
Bacterial polysulfide reductase (PsrABC) is an integral membrane protein complex responsible for quinone coupled reduction of polysulfide, a process important in extreme environments such as deep-sea vents and hot springs. We determined the structure of polysulfide reductase from Thermus thermophilus at 2.4 Å resolution, revealing how the PsrA subunit recognizes and reduces its unique poly anionic substrate. The integral membrane subunit PsrC was characterized using the natural substrate menaquinone-7 and inhibitors, providing a comprehensive representation of a quinone binding site and revealing the presence of a water filled cavity connecting the quinone binding site on the periplasmic side to the cytoplasm. These results suggest that polysulfide reductase could be a key energy-conserving enzyme of the T. thermophilus respiratory chain, utilizing polysulfide as the terminal electron acceptor and pumping protons across the membrane via a previously unknown mechanism.
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影响因子：
64.8
作者：
IWATA, S;OSTERMEIER, C;MICHEL, H
通讯作者：
MICHEL, H
影响因子：
3.6
作者：
Hensel, M;Hinsley, AP;Berks, BC
通讯作者：
Berks, BC
影响因子：
3.6
作者：
Ansaldi, Mireille;Theraulaz, Laurence;Mejean, Vincent
通讯作者：
Mejean, Vincent
影响因子：
2.8
作者：
Ellington, MJK;Sawers, G;Ferguson, SJ
通讯作者：
Ferguson, SJ
DOI：
10.1107/s0907444998003254
发表时间：
1998-09-01
期刊：
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY
影响因子：
--
作者：
Brunger, AT;Adams, PD;Warren, GL
通讯作者：
Warren, GL