Single Biomolecules at Cryogenic Temperatures: From Structure to Dynamics
Single Biomolecules at Cryogenic Temperatures: From Structure to Dynamics
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低温下的单个生物分子：从结构到动力学
DOI：
10.1007/978-3-540-73924-1_2
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发表时间：
2008
影响因子：
4.9
通讯作者：
M. Orrit
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
C. Hofmann;F. Kulzer;R. Zondervan;J. Köhler;M. Orrit
阐明蛋白质的动力学仍然是分子生物学的核心和艰巨的挑战。在我们的贡献中，我们讨论了低温观测的相关性，不仅与结构有关，而且与动力学有关，从而与蛋白质的功能有关。我们首先回顾了对光收集复合物的研究，以说明如何在低温下增加光稳定性和光谱选择，从而更深入地了解发色团的激子相互作用和蛋白质支架的动力学。此外，我们介绍了一种新的技术，可以在微秒时间尺度上实现微观样品的可控、可重复的温度循环。我们讨论了该技术作为实现可重复的单分子冷冻捕获的工具的潜力，并克服了室温下单分子实验的一些局限性。
Elucidating the dynamics of proteins remains a central and daunting challenge of molecular biology. In our contribution we discuss the relevance of low- temperature observations not only to structure, but also to dynamics, and thereby to the function of proteins. We first review investigations on light-harvesting complexes to illustrate how increased photostability at low temperatures and spectral selection provide a deeper insight into the excitonic interactions of the chromophores and the dynamics of the protein scaffold. Furthermore, we introduce a novel technique that achieves controlled, reproducible temperature cycles of a microscopic sample on microsecond timescales. We discuss the potential of this technique as a tool to achieve repeatable single-molecule freeze-trapping and to overcome some of the limitations of single-molecule experiments at room temperature.
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DOI：
10.1073/pnas.96.3.893
发表时间：
1999-02-02
影响因子：
11.1
作者：
Ha, TJ;Ting, AY;Weiss, S
通讯作者：
Weiss, S
DOI：
10.1073/pnas.090104997
发表时间：
2000-05-09
影响因子：
11.1
作者：
Deniz, AA;Laurence, TA;Weiss, S
通讯作者：
Weiss, S
DOI：
10.1073/pnas.95.11.5935
发表时间：
1998-05-26
影响因子：
11.1
作者：
Hu, XC;Damjanovic, A;Schulten, K
通讯作者：
Schulten, K
影响因子：
5.7
作者：
Koepke, J;Hu, XC;Michel, H
通讯作者：
Michel, H