Structural basis for the nuclear export activity of Importin13
Structural basis for the nuclear export activity of Importin13
复制标题
DOI：
10.1038/emboj.2013.29
复制
发表时间：
2013-03-20
期刊：
影响因子：
11.4
通讯作者：
Bono, Fulvia
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gruenwald, Marlene;Lazzaretti, Daniela;Bono, Fulvia
Importin13 (Imp13) 是一种双向核传递蛋白，可以介导货物的进出口。 Imp13 可识别多种输入货物，其中包括外显子连接复合物组件 Mago-Y14 和 E2 SUMO 缀合酶 Ubc9，以及一种已知的输出货物：翻译起始因子 1A (eIF1A)。为了了解 Imp13 如何发挥双重作用，我们确定了 Imp13 与 RanGTP 和 eIF1A 复合物的 3.6 埃晶体结构。 eIF1A 结合在 Imp13 C 端拱的内表面，与 RanGTP 相邻并伴随，说明了 eIF1A 如何被 Imp13 输出。此外，未结合状态下的 Imp13 的 3.0 埃结构揭示了细胞质中开放构象的存在，这解释了输出货物的释放并完成了 Imp13 途径的输出分支。最后，我们证明了 Imp13 能够在体内结合和输出 eIF1A，并且其功能至关重要。 EMBO 杂志 (2013) 32, 899-913。 doi：10.1038/emboj.2013.29； 2013 年 2 月 22 日在线发布
Importin13 (Imp13) is a bidirectional karyopherin that can mediate both import and export of cargoes. Imp13 recognizes several import cargoes, which include the exon junction complex components Mago-Y14 and the E2 SUMO-conjugating enzyme Ubc9, and one known export cargo, the translation initiation factor 1A (eIF1A). To understand how Imp13 can perform double duty, we determined the 3.6-angstrom crystal structure of Imp13 in complex with RanGTP and with eIF1A. eIF1A binds at the inner surface of the Imp13 C-terminal arch adjacent and concomitantly to RanGTP illustrating how eIF1A can be exported by Imp13. Moreover, the 3.0-angstrom structure of Imp13 in its unbound state reveals the existence of an open conformation in the cytoplasm that explains export cargo release and completes the export branch of the Imp13 pathway. Finally, we demonstrate that Imp13 is able to bind and export eIF1A in vivo and that its function is essential. The EMBO Journal (2013) 32, 899-913. doi:10.1038/emboj.2013.29; Published online 22 February 2013