Kinetics and Mechanism of Carbonic Anhydrase Isoenzymes a
Kinetics and Mechanism of Carbonic Anhydrase Isoenzymes a
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碳酸酐酶同工酶a的动力学和机制
DOI：
--
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发表时间：
1984
影响因子：
5.2
通讯作者：
L. Tibell
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Lindskog;Paul Engberg;C. Forsman;S. Ibrahim;B. Jonsson;I. Simonsson;L. Tibell
提出了一个能描述碳酸酐酶同功酶I、II和III的动力学性质的机理模型。该模型的基本特征包括：金属结合的OH-亲核攻击CO2形成金属结合的HCO-3。由金属结合H2O形成金属结合OH-。在同工酶II中，也可能在同工酶I中，该反应步骤涉及H+在金属位点和可滴定的组氨酸残基之间通过许多氢键合的H2O分子的分子内转移。在同工酶II中，这一步限制了最大的催化速率。同样在同工酶III中，H2O裂解步骤可能是速率限制性的，但由于该同工酶没有可滴定的活性位点组氨酸，H+转移可能直接与溶剂组分发生。在同工酶I和II中，活性位点和溶液之间的快速H+转移在可滴定的组氨酸残基和缓冲液分子之间的反应中进行。该模型还可以合理化各种观察到的抑制模式。
A mechanism model has been presented that can describe most known kinetic properties of carbonic anhydrase isoenzymes I, II, and III. The essential features of this model include: Nucleophilic attack of metal-bound OH- on CO2 to form metal-bound HCO-3. Formation of metal-bound OH- from metal-bound H2O. In isoenzyme II, and probably also in isoenzyme I, this reaction step involves an intramolecular transfer of H+ between the metal site and a titratable histidine residue via a number of hydrogen-bonded H2O molecules. In isoenzyme II, this step limits the maximal rate of catalysis. Also in isoenzyme III, the H2O-splitting step may be rate limiting, but since this isoenzyme has no titratable active-site histidine, H+ transfer may take place directly with components of the solvent. In isoenzymes I and II, rapid H+ transfer between active site and solution proceeds in a reaction between the titratable histidine residue and buffer molecules. The model can also rationalize a variety of observed inhibition patterns.
水和氧化氘的混合物中碳酸酐酶的二氧化碳水合活性。
影响因子：
2.9
作者：
Venkatasubban,KS;Silverman,DN
通讯作者：
Silverman,DN
铜离子对人碳酸酐酶 II 催化的 18O 交换的抑制。
DOI：
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发表时间：
1981
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
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作者：
Tu,C;Wynns,GC;Silverman,DN
通讯作者：
Silverman,DN
猫骨骼肌碳酸酐酶 III 催化 CO2 水合的 pH 依赖性。
DOI：
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发表时间：
1983
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Tu,C;Sanyal,G;Wynns,GC;Silverman,DN
通讯作者：
Silverman,DN