Rab3a Binding and Secretion-enhancing Domains in Rim1 Are Separate and Unique
Rab3a Binding and Secretion-enhancing Domains in Rim1 Are Separate and Unique
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Rim1 中的 Rab3a 结合域和分泌增强域是独立且独特的
DOI：
--
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发表时间：
2001
影响因子：
4.8
通讯作者：
R. Holz
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lei Sun;M. A. Bittner;R. Holz
Rim1通过其结合Rab3a- gtp的能力在大脑中被发现，并被认为是Rab3a效应蛋白。像Rabphilin3一样，它调节分泌，包含锌指和两个C2结构域。我们研究了Rim1结合Rab3a-GTP和刺激嗜铬细胞胞外分泌能力的结构基础。全长和n端Rim1在完整细胞和渗透细胞中均能促进40-50%的分泌。Rim1增强分泌和结合Rab3a-GTP的能力存在于独立作用的不同且相对较小的结构域上。锌指上紧邻n端的一个约30个氨基酸序列构成了最小的Rab3a-GTP结合域。这个短序列在Rabphilin3中没有发现，与Rabphilin3结合Rab3a-GTP的锌指区和侧翼区完全不同。Rim1中的锌指结构域对于Rab3a-GTP的结合是不必要的，但单独使用它可以促进分泌。对通透化染色质细胞分泌增强特征的分析表明，n端Rim1不会改变分泌对Ca2+的敏感性，而是增加了atp依赖性的分泌启动率。
Rim1 was identified in brain by its ability to bind Rab3a-GTP and has been postulated to be a Rab3a effector protein. Like Rabphilin3, it modulates secretion and contains a zinc finger and two C2 domains. We have investigated the structural basis for the ability of Rim1 to bind Rab3a-GTP and to stimulate exocytosis in chromaffin cells. Both full-length and N-terminal Rim1 enhance secretion 40–50% in both intact and permeabilized cells. The abilities of Rim1 to enhance secretion and to bind Rab3a-GTP reside on distinct and relatively small domains that act independently. A ∼30-amino acid sequence immediately N-terminal of the zinc finger constitutes the minimal Rab3a-GTP binding domain. This short sequence is not found in Rabphilin3 and is entirely different from the zinc finger and flanking regions of Rabphilin3 that bind Rab3a-GTP. The zinc finger domain in Rim1 is unnecessary for Rab3a-GTP binding but, alone, enhances secretion. An analysis of the characteristics of the enhancement of secretion in permeabilized chromaffin cells indicates that N-terminal Rim1 does not alter the sensitivity of secretion to Ca2+ but, instead, increases the rate of ATP-dependent priming of secretion.
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