Electronic structure and dynamics of torsion-locked photoactive yellow protein chromophores.
Electronic structure and dynamics of torsion-locked photoactive yellow protein chromophores.
复制标题
扭转锁定光活性黄色蛋白发色团的电子结构和动力学。
DOI：
10.1039/c7cp06950b
复制
发表时间：
2017
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Henley A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Henley A
光活性黄蛋白(PYP)的光循环始于发色团的小范围扭转运动，导致蛋白质支架的大范围运动，从而触发生物反应。生色团的单键扭转分子运动在PYP光循环的初始步骤中的作用尚不完全清楚。在这里，我们利用阴离子光电子能谱测量和量子化学计算研究了四个模型发色团，对香豆酸、对香豆酸甲酯和两个类似物的光激发后的电子弛豫动力学，其中脂肪桥阻碍了邻近烯基单键的扭转运动。在400 nm处直接光激发S1光激发后，我们发现两个单键转动都在引导PYP生色团通过S1/S0锥形交点，但围绕烯基和酚氧基之间的单键转动尤为重要。在346-310 nm范围内对高位电子态进行光激发后，我们发现在高位电子态到S1态的电子弛豫过程中，围绕烯烃和酚氧基之间单键的旋转也起到了关键作用。这些结果在基于PYP的具有发色团的光活性蛋白质和材料的光响应调节方面具有潜在的应用。
The photocycle of photoactive yellow protein (PYP) begins with small-scale torsional motions of the chromophore leading to large-scale movements of the protein scaffold triggering a biological response. The role of single-bond torsional molecular motions of the chromophore in the initial steps of the PYP photocycle are not fully understood. Here, we employ anion photoelectron spectroscopy measurements and quantum chemistry calculations to investigate the electronic relaxation dynamics following photoexcitation of four model chromophores, para-coumaric acid, its methyl ester, and two analogues with aliphatic bridges hindering torsional motions around the single bonds adjacent to the alkene group. Following direct photoexcitation of S1 at 400 nm, we find that both single bond rotations play a role in steering the PYP chromophore through the S1/S0 conical intersection but that rotation around the single bond between the alkene moiety and the phenoxide group is particularly important. Following photoexcitation of higher lying electronic states in the range 346–310 nm, we find that rotation around the single bond between the alkene and phenoxide groups also plays a key role in the electronic relaxation from higher lying states to the S1 state. These results have potential applications in tuning the photoresponse of photoactive proteins and materials with chromophores based on PYP.
登录
查看更多内容
共轭对内部转换和电子脱离之间竞争的影响：绿色荧光和红色 Kaede 蛋白发色团的比较。
影响因子：
5.7
作者：
Jamie Tay;M. Parkes;K. Addison;Y. Chan;Lijuan Zhang;H. Hailes;Philip C Bulman Page;S. Meech;L. Blancafort;H. Fielding
通讯作者：
H. Fielding
通过可见光和近红外光谱区的超快光谱研究光敏黄色蛋白的光电离和电子自由基重组动力学。
影响因子：
3.3
作者：
Jingyi Zhu;Laura Paparelli;M. Hospes;J. Arents;J. Kennis;I. V. van Stokkum;K. Hellingwerf;M. Groot
通讯作者：
M. Groot
影响因子：
2.9
作者：
B. Baguenard;J. C. Pinaré;C. Bordas;M. Broyer
通讯作者：
B. Baguenard;J. C. Pinaré;C. Bordas;M. Broyer
光敏黄色蛋白发色团的反式/顺式 (Z/E) 光异构化并不是该光感受器蛋白光循环启动的先决条件。
DOI：
--
发表时间：
1998
影响因子：
11.1
作者：
Robert Cordfunke;R. Kort;A. J. Pierik;B. Gobets;Gert;Jan W. Verhoeven;K. Hellingwerf
通讯作者：
K. Hellingwerf
DOI：
--
发表时间：
1997
期刊：
影响因子：
--
作者：
A. Baltuska;I. V. Stokkum;A. Kroon;R. Monshouwer;K. Hellingwerf;R. Grondelle
通讯作者：
R. Grondelle