Evaluation of diffusion coefficients by means of an approximate steady-state condition in sedimentation velocity distributions.
Evaluation of diffusion coefficients by means of an approximate steady-state condition in sedimentation velocity distributions.
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通过沉降速度分布的近似稳态条件评估扩散系数。
DOI：
10.1016/j.ab.2015.08.017
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发表时间：
2015
影响因子：
2.9
通讯作者：
Scott DJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Scott DJ
本研究探讨了在沉降速度实验中操纵转子速度以自发地产生近似稳态条件的可行性，其中扩散扩散的程度与负相关引起的边界锐化完全匹配。根据纯化粘蛋白制剂的沉降特性模拟沉降速度分布，用于说明在沉降系数的浓度依赖性s= s 0/（1 +Kc）根据极限沉降系数asc→ 0（s 0）和浓度系数（K）定量的情况下，从这种稳态分布确定扩散系数的简单程序。这些模拟表明，自发产生的近似稳态很可能是许多非结构化聚合物体系沉降速度分布的一个特征，因为要求Kco ω 2s 0/Dbe在46和183 cm− 2之间并没有过度限制。虽然近似稳态的自发产生也是结构化大分子溶质表现出线性浓度依赖性沉降系数s= s 0（1-kc）的理论预测，但所需的值太大，无法利用这种方法对球状蛋白质进行任何实际应用。
This investigation examined the feasibility of manipulating the rotor speed in sedimentation velocity experiments to spontaneously generate an approximate steady-state condition where the extent of diffusional spreading is matched exactly by the boundary sharpening arising from negatives–cdependence. Simulated sedimentation velocity distributions based on the sedimentation characteristics for a purified mucin preparation were used to illustrate a simple procedure for determining the diffusion coefficient from such steady-state distributions in situations where the concentration dependence of the sedimentation coefficient,s=s0/(1 +Kc), was quantified in terms of the limiting sedimentation coefficient asc→ 0 (s0) and the concentration coefficient (K). Those simulations established that spontaneous generation of the approximate steady state could well be a feature of sedimentation velocity distributions for many unstructured polymer systems because the requirement thatKcoω2s0/Dbe between 46 and 183 cm−2is not unduly restrictive. Although spontaneous generation of the approximate steady state is also a theoretical prediction for structured macromolecular solutes exhibiting linear concentration dependence of the sedimentation coefficient,s=s0(1 −kc), the required value ofkis far too large for any practical advantage to be taken of this approach with globular proteins.
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H. Fujita
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