RhoBTB3: a Rho GTPase-family ATPase required for endosome to Golgi transport.
RhoBTB3: a Rho GTPase-family ATPase required for endosome to Golgi transport.
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DOI：
10.1016/j.cell.2009.03.043
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发表时间：
2009-05-29
期刊：
影响因子：
64.5
通讯作者：
Pfeffer SR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Espinosa EJ;Calero M;Sridevi K;Pfeffer SR
Rho GTP酶是基于肌动蛋白的细胞骨架的关键调节剂; Rab GTP酶是膜运输的关键调节剂。我们在这里报告，非典型的Rho GT3家族成员，RhoBTB 3，直接结合到Rab 9 GT3，并与Rab 9在蛋白质从内体转运到高尔基体网络的功能。基因置换实验表明，RhoBTB 3在培养细胞中的功能需要RhoBTB 3的N-末端、Rho相关结构域和C-末端序列，这些序列对Rab 9相互作用很重要。9生化分析表明，RhoBTB 3结合并水解ATP而不是GTP。Rab 9结合打开了自抑制的RhoBTB 3蛋白，以允许最大的ATP水解。由于RhoBTB 3与膜上的TIP 47相互作用，我们建议它可能起作用，从囊泡中释放这种货物选择蛋白，以允许它们在高尔基体上有效对接和融合。
Rho GTPases are key regulators of the actin-based cytoskeleton; Rab GTPases are key regulators of membrane traffic. We report here that the atypical Rho GTPase family member, RhoBTB3, binds directly to Rab9 GTPase, and functions with Rab9 in protein transport from endosomes to the trans Golgi network. Gene replacement experiments show that RhoBTB3 function in cultured cells requires both RhoBTB3’s N-terminal, Rho-related domain, and C-terminal sequences that are important for Rab9 interaction.9 Biochemical analysis reveals that RhoBTB3 binds and hydrolyzes ATP rather than GTP. Rab9 binding opens the auto-inhibited RhoBTB3 protein to permit maximal ATP hydroysis. Because RhoBTB3 interacts with TIP47 on membranes, we propose that it may function to release this cargo selection protein from vesicles to permit their efficient docking and fusion at the Golgi.
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DOI：
10.1126/science.1161070
发表时间：
2008-09-05
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Lata S;Schoehn G;Jain A;Pires R;Piehler J;Gottlinger HG;Weissenhorn W
通讯作者：
Weissenhorn W
DOI：
10.1083/jcb.200510010
发表时间：
2006-06-19
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Aivazian D;Serrano RL;Pfeffer S
通讯作者：
Pfeffer S
影响因子：
21.3
作者：
Coy, DL;Hancock, WO;Howard, J
通讯作者：
Howard, J
影响因子：
56.9
作者：
Carroll, KS;Hanna, J;Pfeffer, SR
通讯作者：
Pfeffer, SR
影响因子：
64.5
作者：
Burguete, Alondra Schweizer;Fenn, Timothy D.;Pfeffer, Suzanne R.
通讯作者：
Pfeffer, Suzanne R.