Specific phosphorylation of the beta subunit of eIF-2 factor from brain by three different protein kinases.
Specific phosphorylation of the beta subunit of eIF-2 factor from brain by three different protein kinases.
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三种不同的蛋白激酶对大脑 eIF-2 因子的 β 亚基进行特异性磷酸化。
DOI：
10.1016/s0006-291x(88)81224-5
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发表时间：
1988
影响因子：
3.1
通讯作者：
M. Salinas
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
A. Alcázar;E. Méndez;J. L;M. Salinas
从小牛脑中纯化真核起始因子2 (eIF-2)，纯度均匀且不具有内源性激酶活性。用四种不同的蛋白激酶检测了eIF-2因子的磷酸化。酪蛋白激酶II、钙/磷脂依赖蛋白激酶和环amp依赖蛋白激酶磷酸化eIF-2的β亚基，而血红素控制抑制剂磷酸化该因子的α亚基。根据获得的肽图，三种β激酶对该因子的磷酸化位点是特异性的和不同的。这些数据表明通过这种修饰对β亚基有不同的调控。
The eukaryotic initiation factor 2 (eIF-2) from calf brain has been purified to homogeneity and free of endogenous kinase activity. Phosphorylation of eIF-2 factor has been examined with four different protein kinases. Casein kinase II, calcium/ phospholipid-dependent protein kinase and cyclic AMP-dependent protein kinase from brain, phosphorylate the β subunit of eIF-2, whilst hemin-controlled inhibitor phosphorylate the α subunit of the factor. According to the peptide maps obtained, the phosphorylation sites of the factor by the three β kinases are specific and distinct. These data suggest a different regulation for the β subunit through this modification.
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通讯作者：
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