A conserved domain of herpes simplex virus ICP34.5 regulates protein phosphatase complex in mammalian cells
A conserved domain of herpes simplex virus ICP34.5 regulates protein phosphatase complex in mammalian cells
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单纯疱疹病毒ICP34.5的保守结构域调节哺乳动物细胞中的蛋白磷酸酶复合物
DOI：
10.1016/j.febslet.2007.11.082
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发表时间：
2008-01
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Li, Yapeng
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang, Jie;He, Bin;Xie, Jia;Zhang, Hongkai;Tang, Jun;Zhang, Cuizhu;Verpooten, Dustin;Cao, Youjia;Li, Yapeng
ICP34.5是由单纯疱疹病毒1型编码的蛋白磷酸酶1（PP 1）调节亚基，介导翻译起始因子2 α亚基（eIF 2 α）的去磷酸化。然而，其作用机制仍然知之甚少。在这里，我们表明，氨基酸取代富含精氨酸的基序对ICP34.5活性有不同的影响。在病毒感染的细胞中，病毒的表型与病毒蛋白质合成和细胞病变效应平行。除了共有的PP1结合基序外，Arg基序似乎增强了ICP34.5和PP1之间的相互作用。这些结果表明，PP1结合结构域和ICP34.5效应结构域之间的协同作用对eIF2α去磷酸化和病毒蛋白合成至关重要。
ICP34.5, encoded by herpes simplex virus 1, is a protein phosphatase 1 (PP1) regulatory subunit that mediates dephosphorylation of the α subunit of translation initiation factor 2 (eIF2α). However, the mechanism of its action remains poorly understood. Here, we show that amino acid substitutions in the arginine-rich motif have differential effects on ICP34.5 activity. The phenotypes parallel with viral protein synthesis and cytopathic effects in virus infected cells. Besides the consensus PP1 binding motif, the Arg-motif appears to enhance the interaction between ICP34.5 and PP1. These results suggest that concerted action between the PP1 binding domain and the effector domain of ICP34.5 is crucial for eIF2α dephosphorylation and viral protein synthesis.
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DOI：
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发表时间：
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期刊：
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影响因子：
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作者：
J. Chou;B. Roizman
通讯作者：
J. Chou;B. Roizman
影响因子：
5.4
作者：
G. Cheng;Kui Yang;B. He
通讯作者：
G. Cheng;Kui Yang;B. He
影响因子：
5.4
作者：
Cheng, GF;Yang, K;He, B
通讯作者：
He, B
DOI：
10.1073/pnas.93.21.11382
发表时间：
1996-10-15
影响因子：
11.1
作者：
Naldini, L;Blomer, U;Verma, IM
通讯作者：
Verma, IM
影响因子：
15.9
作者：
WHITLEY, RJ;KERN, ER;ROIZMAN, B
通讯作者：
ROIZMAN, B