Actions of peptide YY and neuropeptide Y on chief cells from guinea pig stomach.
Actions of peptide YY and neuropeptide Y on chief cells from guinea pig stomach.
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肽YY和神经肽Y对豚鼠胃主细胞的作用。
DOI：
10.1152/ajpgi.1991.260.6.g820
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Singh,L
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Raufman,JP;Singh,L
在肠内分泌细胞中发现的肽YY（PYY）和在神经元中发现的PYY的结构类似物神经肽Y（NPY）抑制胃、胰腺和肠的液体和电解质分泌。我们研究了这些肽对豚鼠胃中分散的主细胞的影响。从纳摩尔浓度开始，PYY和NPY（但不是胰多肽）对促胰液素、血管活性肠多肽、前列腺素E2和毛喉素诱导的主细胞3 '，5'-环磷酸腺苷（cAMP）含量和胃蛋白酶原分泌增加的抑制率为40-50%。这些抑制肽不改变胆囊收缩素，氨甲酰胆碱，A23187，8-溴-cAMP，或佛波酯引起的胃蛋白酶原分泌。PYY对主细胞cAMP产生的抑制作用发生在30 s内，不依赖于磷酸二酯酶活性，也不影响霍乱毒素的作用。然而，当主细胞与百日咳毒素预孵育时，PYY的抑制作用被废除，百日咳毒素是一种将抑制性鸟嘌呤核苷酸结合（G）蛋白与其受体解偶联的试剂。在胃主细胞中，PYY和NPY减弱促分泌素的刺激作用，促分泌素的作用由cAMP的细胞水平的变化介导。PYY诱导的主细胞腺苷酸环化酶活性的衰减似乎涉及抑制性G蛋白的激活。
Peptide YY (PYY), found in intestinal endocrine cells, and neuropeptide Y (NPY), a structural analogue of PYY found in neurons, inhibit gastric, pancreatic, and intestinal fluid and electrolyte secretion. We examined the effects of these peptides on dispersed chief cells from guinea pig stomach. PYY and NPY, but not pancreatic polypeptide, starting at nanomolar concentrations, caused a 40–50% inhibition of secretin-, vasoactive intestinal polypeptide-, prostaglandin E2-, and forskolin-induced increases in chief cell adenosine 3',5'-cyclic monophosphate (cAMP) content and pepsinogen secretion. These inhibitory peptides did not alter pepsinogen secretion caused by cholecystokinin, carbamylcholine, A23187, 8-bromo-cAMP, or a phorbol ester. The inhibitory effects of PYY on chief cell cAMP production occurred within 30 s, were independent of phosphodiesterase activity, and did not affect the actions of cholera toxin. However, the inhibitory effects of PYY were abolished when chief cells were preincubated with pertussis toxin, an agent that uncouples inhibitory guanine nucleotide binding (G) proteins from their receptors. In gastric chief cells, PYY and NPY attenuate the stimulatory effects of secretagogues whose actions are mediated by changes in cellular levels of cAMP. PYY-induced attenuation of chief cell adenylate cyclase activity appears to involve activation of inhibitory G proteins.
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