Structural basis for regulation of RNA-binding proteins by phosphorylation.
Structural basis for regulation of RNA-binding proteins by phosphorylation.
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DOI：
10.1021/cb500860x
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发表时间：
2015-03-20
影响因子：
4
通讯作者：
Thapar, Roopa
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Thapar, Roopa
参与前mRNA剪接和mRNA衰变的核糖核蛋白复合物通常由RNA结合蛋白的磷酸化调节。细胞使用磷酸化依赖的信号通路来开启和关闭基因表达。对于外源因子或细胞周期检查点传递的磷酸化依赖信号如何在原子水平上调节RNA介导的基因表达，目前还知之甚少。几种人类疾病与RNA结合蛋白的磷酸化状态改变有关。了解磷酸化“信号”的结构反应及其对核糖核蛋白组装的影响，提供了机制上的理解，以及新的药物设计的信息。在这篇综述中，我强调了最近的结构研究，揭示了磷酸化可以调节核糖核蛋白复合物中蛋白质-蛋白质和蛋白质-RNA相互作用的机制。
Ribonucleoprotein complexes involved in pre-mRNA splicing and mRNA decay are often regulated by phosphorylation of RNA-binding proteins. Cells use phosphorylation-dependent signaling pathways to turn on and off gene expression. Not much is known about how phosphorylation-dependent signals transmitted by exogenous factors or cell cycle checkpoints regulate RNA-mediated gene expression at the atomic level. Several human diseases are linked to an altered phosphorylation state of an RNA binding protein. Understanding the structural response to the phosphorylation “signal” and its effect on ribonucleoprotein assembly provides mechanistic understanding, as well as new information for the design of novel drugs. In this review, I highlight recent structural studies that reveal the mechanisms by which phosphorylation can regulate protein–protein and protein–RNA interactions in ribonucleoprotein complexes.
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DOI：
10.1073/pnas.1303445110
发表时间：
2013-07-23
影响因子：
11.1
作者：
Clery, Antoine;Sinha, Rahul;Allain, Frederic H. -T.
通讯作者：
Allain, Frederic H. -T.
影响因子：
5.3
作者：
Dominski, Z;Yang, XC;Marzluff, WF
通讯作者：
Marzluff, WF
影响因子：
3.9
作者：
Dehm SM;Tindall DJ
通讯作者：
Tindall DJ
DOI：
10.1073/pnas.1017700108
发表时间：
2011-05-17
影响因子：
11.1
作者：
Cho, Suhyung;Hoang, Amy;Ghosh, Gourisankar
通讯作者：
Ghosh, Gourisankar
影响因子：
14.9
作者：
Chakrabarti S;Bonneau F;Schüssler S;Eppinger E;Conti E
通讯作者：
Conti E