The good, the bad and the twisted: a survey of ligand geometry in protein crystal structures.
The good, the bad and the twisted: a survey of ligand geometry in protein crystal structures.
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DOI：
10.1007/s10822-011-9538-6
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发表时间：
2012-02
影响因子：
3.5
通讯作者：
Groom, Colin R.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Liebeschuetz, John;Hennemann, Jana;Olsson, Tjelvar;Groom, Colin R.
蛋白质数据库现在包含超过11，000种与蛋白质结合的配体的结构。这些结构在诸如基于结构的药物设计等应用领域中是无价的，但也是理解与蛋白质的分子间相互作用的能量学的基底。尽管它们的重要性显而易见，但对蛋白质结构结合的配体的仔细分析落后于对蛋白质结构本身的分析。我们提出了一个分析的几何配体结合蛋白质，并强调小分子晶体结构的作用，使分子建模严格评估配体模型的质量和研究蛋白质诱导的应变。本文的在线版本（doi：10.1007/s10822-011-9538-6）包含补充材料，可供授权用户使用。
The protein databank now contains the structures of over 11,000 ligands bound to proteins. These structures are invaluable in applied areas such as structure-based drug design, but are also the substrate for understanding the energetics of intermolecular interactions with proteins. Despite their obvious importance, the careful analysis of ligands bound to protein structures lags behind the analysis of the protein structures themselves. We present an analysis of the geometry of ligands bound to proteins and highlight the role of small molecule crystal structures in enabling molecular modellers to critically evaluate a ligand model’s quality and investigate protein-induced strain. The online version of this article (doi:10.1007/s10822-011-9538-6) contains supplementary material, which is available to authorized users.
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影响因子：
3.5
作者：
Bostrom, J;Norrby, PO;Liljefors, T
通讯作者：
Liljefors, T
DOI：
10.1107/s0907444906022657
发表时间：
2007-01
期刊：
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography
影响因子：
--
作者：
Kleywegt GJ
通讯作者：
Kleywegt GJ
影响因子：
5.6
作者：
Kovalevsky, Andrey Y.;Liu, Fengling;Weber, Irene T.
通讯作者：
Weber, Irene T.
影响因子：
5.6
作者：
Hendlich, M;Bergner, A;Klebe, G
通讯作者：
Klebe, G
影响因子：
14.8
作者：
Chung, Suhman;Parker, Jared B.;Bianchet, Mario;Amzel, L. Mario;Stivers, James T.
通讯作者：
Stivers, James T.